Publication

Will Cryo-Electron Microscopy Shift the Current Paradigm in Protein Structure Prediction?

Matteo Dal Peraro, Luciano Andres Abriata
2020
Journal Articles

Résumé

Protein dynamics is undoubtedly a pervasive ingredient in all biological functions. However, structural biology has been strongly driven by a static-centered view of protein architecture. We argue that the recent advances of cryo-electron microscopy (EM) have the potential to more broadly explore the conformational landscapes of protein complexes and therefore will enhance our ability to predict the diverse conformations of tertiary and quaternary protein structures that are functionally relevant in physiological conditions.

Source officielle

https://infoscience.epfl.ch/entities/publication/e523f7ff-4dfc-4d51-bfae-a27a45f5c7c2

À propos de ce résultat

Cette page est générée automatiquement et peut contenir des informations qui ne sont pas correctes, complètes, à jour ou pertinentes par rapport à votre recherche. Il en va de même pour toutes les autres pages de ce site. Veillez à vérifier les informations auprès des sources officielles de l'EPFL.

Graph Chat

Chattez avec Graph Search

Posez n’importe quelle question sur les cours, conférences, exercices, recherches, actualités, etc. de l’EPFL ou essayez les exemples de questions ci-dessous.

AVERTISSEMENT : Le chatbot Graph n'est pas programmé pour fournir des réponses explicites ou catégoriques à vos questions. Il transforme plutôt vos questions en demandes API qui sont distribuées aux différents services informatiques officiellement administrés par l'EPFL. Son but est uniquement de collecter et de recommander des références pertinentes à des contenus que vous pouvez explorer pour vous aider à répondre à vos questions.

Will Cryo-Electron Microscopy Shift the Current Paradigm in Protein Structure Prediction?

Chattez avec Graph Search

Microsecond Time-Resolved Cryo-Electron Microscopy

Predicting protein interactions using geometric deep learning on protein surfaces

Investigating the intra-molecular and inter-molecular effects of post-translational modifications on intrinsically disordered protein regions and structured protein regions