Structure des protéinesLa structure des protéines est la composition en acides aminés et la conformation en trois dimensions des protéines. Elle décrit la position relative des différents atomes qui composent une protéine donnée. Les protéines sont des macromolécules de la cellule, dont elles constituent la « boîte à outils », lui permettant de digérer sa nourriture, produire son énergie, de fabriquer ses constituants, de se déplacer, etc. Elles se composent d'un enchaînement linéaire d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.
Repliement des protéinesthumb|right|300px|Repliement des protéines Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel. Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure).
SérumLe sérum est le liquide sanguin débarrassé de ses cellules et des protéines de la coagulation. C'est le liquide surnageant obtenu après coagulation et centrifugation du sang dans un tube « sec », c'est-à-dire sans inhibiteur de la coagulation. À l'inverse du plasma, qui lui est obtenu par simple centrifugation sans coagulation préalable (donc prélevé dans un tube contenant des anticoagulants), le sérum est débarrassé des facteurs de coagulation et du fibrinogène, consommés par la coagulation.
Conformational ensemblesIn computational chemistry, conformational ensembles, also known as structural ensembles, are experimentally constrained computational models describing the structure of intrinsically unstructured proteins. Such proteins are flexible in nature, lacking a stable tertiary structure, and therefore cannot be described with a single structural representation. The techniques of ensemble calculation are relatively new on the field of structural biology, and are still facing certain limitations that need to be addressed before it will become comparable to classical structural description methods such as biological macromolecular crystallography.
Fluorescence in the life sciencesFluorescence is used in the life sciences generally as a non-destructive way of tracking or analysing biological molecules. Some proteins or small molecules in cells are naturally fluorescent, which is called intrinsic fluorescence or autofluorescence (such as NADH, tryptophan or endogenous chlorophyll, phycoerythrin or green fluorescent protein). Alternatively, specific or general proteins, nucleic acids, lipids or small molecules can be "labelled" with an extrinsic fluorophore, a fluorescent dye which can be a small molecule, protein or quantum dot.
Human serum albuminHuman serum albumin is the serum albumin found in human blood. It is the most abundant protein in human blood plasma; it constitutes about half of serum protein. It is produced in the liver. It is soluble in water, and it is monomeric. Albumin transports hormones, fatty acids, and other compounds, buffers pH, and maintains oncotic pressure, among other functions. Albumin is synthesized in the liver as preproalbumin, which has an N-terminal peptide that is removed before the nascent protein is released from the rough endoplasmic reticulum.
Protéineredresse=1.36|vignette|Représentation d'une protéine, ici deux sous-unités d'une molécule d'hémoglobine. On observe les représentées en couleur, ainsi que deux des quatre molécules d'hème, qui sont les groupes prosthétiques caractéristiques de cette protéine. redresse=1.36|vignette|Liaison peptidique –CO–NH– au sein d'un polypeptide. Le motif constitue le squelette de la protéine, tandis que les groupes liés aux sont les chaînes latérales des résidus d'acides aminés.
Protein dynamicsProteins are generally thought to adopt unique structures determined by their amino acid sequences. However, proteins are not strictly static objects, but rather populate ensembles of (sometimes similar) conformations. Transitions between these states occur on a variety of length scales (tenths of Å to nm) and time scales (ns to s), and have been linked to functionally relevant phenomena such as allosteric signaling and enzyme catalysis.
Serum albuminSerum albumin, often referred to simply as blood albumin, is an albumin (a type of globular protein) found in vertebrate blood. Human serum albumin is encoded by the ALB gene. Other mammalian forms, such as bovine serum albumin, are chemically similar. Serum albumin is produced by the liver, occurs dissolved in blood plasma and is the most abundant blood protein in mammals. Albumin is essential for maintaining the oncotic pressure needed for proper distribution of body fluids between blood vessels and body tissues; without albumin, the high pressure in the blood vessels would force more fluids out into the tissues.
Protein designProtein design is the rational design of new protein molecules to design novel activity, behavior, or purpose, and to advance basic understanding of protein function. Proteins can be designed from scratch (de novo design) or by making calculated variants of a known protein structure and its sequence (termed protein redesign). Rational protein design approaches make protein-sequence predictions that will fold to specific structures.
Conformational entropyIn chemical thermodynamics, conformational entropy is the entropy associated with the number of conformations of a molecule. The concept is most commonly applied to biological macromolecules such as proteins and RNA, but also be used for polysaccharides and other molecules. To calculate the conformational entropy, the possible conformations of the molecule may first be discretized into a finite number of states, usually characterized by unique combinations of certain structural parameters, each of which has been assigned an energy.
FluorescenceLa fluorescence est une émission lumineuse provoquée par l'excitation des électrons d'une molécule (ou atome), généralement par absorption d'un photon immédiatement suivie d'une émission spontanée. Fluorescence et phosphorescence sont deux formes différentes de luminescence qui diffèrent notamment par la durée de l'émission après excitation : la fluorescence cesse très rapidement tandis que la phosphorescence perdure plus longtemps. La fluorescence peut entre autres servir à caractériser un matériau.
Plasma sanguinthumb|Poche de plasma de obtenue après un don en plasmaphérèse de , à Valenciennes, en France. vignette|Une poche de plasma frais congelé. Le plasma sanguin est le composant liquide du sang, dans lequel les cellules sanguines sont en suspension. Il constitue 55 % du volume total du sang. Il sert à transporter les cellules sanguines et les hormones à travers le corps. Généralement, on retrouve environ de plasma dans le corps d'un adulte.
Structure tertiaireEn biochimie, la structure tertiaire ou tridimensionnelle est le repliement dans l'espace d'une chaîne polypeptidique. Ce repliement donne sa fonctionnalité à la protéine, notamment par la formation du site actif des enzymes. . La structure tertiaire correspond au degré d'organisation supérieur aux hélices α ou aux feuillets β. Ces protéines possèdent des structures secondaires associées le long de la chaîne polypeptidique. Le repliement et la stabilisation de protéines à structure tertiaire dépend de plusieurs types de liaisons faibles qui stabilisent l'édifice moléculaire.
Signification statistiquevignette|statistique En statistiques, le résultat d'études qui portent sur des échantillons de population est dit statistiquement significatif lorsqu'il semble exprimer de façon fiable un fait auquel on s'intéresse, par exemple la différence entre 2 groupes ou une corrélation entre 2 données. Dit autrement, il est alors très peu probable que ce résultat apparent soit en fait trompeur s'il n'est pas dû, par exemple, à un , trop petit ou autrement non représentatif (surtout si la population est très diverse).
Structure secondairethumb|200px|Schéma de la structure tridimensionnelle de la protéine myoglobine. Cette structure contient de hélices α mais pas de feuillets β. Cette protéine est la première dont la structure a été résolue par cristallographie en 1958, par Max Perutz et John Kendrew, ce qui leur a valu l'attribution du prix Nobel de chimie en 1962. En biochimie et en biologie structurale, la structure secondaire se rapporte uniquement à la description de la structure tridimensionnelle localement adoptée par certains segments de molécules biologiques (molécules définies comme étant des biopolymères, comme c’est le cas pour les protéines et les acides nucléiques (ADN/ARN)).
Test statistiqueEn statistiques, un test, ou test d'hypothèse, est une procédure de décision entre deux hypothèses. Il s'agit d'une démarche consistant à rejeter ou à ne pas rejeter une hypothèse statistique, appelée hypothèse nulle, en fonction d'un échantillon de données. Il s'agit de statistique inférentielle : à partir de calculs réalisés sur des données observées, on émet des conclusions sur la population, en leur rattachant des risques d'être erronées. Hypothèse nulle L'hypothèse nulle notée H est celle que l'on considère vraie a priori.
Changement conformationnelvignette|Exemple de changement conformationnel En biochimie, un changement conformationnel est la transition entre deux géométries moléculaires, souvent induite par des facteurs environnementaux. Une macromolécule est le plus souvent flexible et dynamique, chaque configuration tridimensionnelle possible définissant une conformation. La forme d'une macromolécule peut se modifier en réponse à un changement dans les paramètres environnementaux tels que la température, le pH (acidité, basicité), le champ électrique, la salinité, la lumière (sur les chromophores), la phosphorylation ou la liaison d'un ligand.
Organisme modèleUn organisme modèle est une espèce qui est étudiée de manière approfondie pour comprendre un phénomène biologique particulier, en supposant que les résultats de ces expériences seront partiellement valables pour la connaissance d'autres organismes. Cela est possible parce que les principes biologiques fondamentaux comme les voies métaboliques, régulatoires, et développementales, et les gènes qui déterminent ces processus, sont proches de ceux observés dans des cellules humaines, qui sont souvent plus difficiles à manipuler.
Lattice proteinLattice proteins are highly simplified models of protein-like heteropolymer chains on lattice conformational space which are used to investigate protein folding. Simplification in lattice proteins is twofold: each whole residue (amino acid) is modeled as a single "bead" or "point" of a finite set of types (usually only two), and each residue is restricted to be placed on vertices of a (usually cubic) lattice. To guarantee the connectivity of the protein chain, adjacent residues on the backbone must be placed on adjacent vertices of the lattice.
