Publication

High resolution photodetachment spectroscopy of negative ions via slow photoelectron imaging

Andreas Osterwalder
2004
Journal Articles

Résumé

A technique for high resoln. anion photodetachment spectroscopy is presented that combines velocity map imaging and anion threshold photodetachment. This method, slow electron velocity-map imaging, provides spectral line widths of better than 1 meV. Spectra over a substantial range of electron kinetic energies are recorded in a single image, providing a dramatic redn. of data acquisition time compared to other techniques with comparable resoln. We apply this technique to at. iodine and the van der Waals cluster I.CO2 as test systems, and then to the pre-reactive Cl.D2 complex where partially resolved structure assigned to hindered rotor motion is obsd. [on SciFinder (R)]

Source officielle

https://infoscience.epfl.ch/entities/publication/b108c73b-dbab-4b3a-b301-21deed0bb625

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Nuclear magnetic resonance spectroscopy of proteins

Nuclear magnetic resonance spectroscopy of proteins (usually abbreviated protein NMR) is a field of structural biology in which NMR spectroscopy is used to obtain information about the structure and dynamics of proteins, and also nucleic acids, and their complexes. The field was pioneered by Richard R. Ernst and Kurt Wüthrich at the ETH, and by Ad Bax, Marius Clore, Angela Gronenborn at the NIH, and Gerhard Wagner at Harvard University, among others.

Spectre d'émission

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