Acide ribonucléique messagervignette|Représentation schématique de la synthèse et de la maturation d'un ARN messager dans une cellule eucaryote. L'acide ribonucléique messager, ARN messager, ou ARNm (en anglais, mRNA, pour messenger ribonucleic acid), est une molécule intermédiaire d'acide ribonucléique (ARN), consistant en une copie transitoire d'une portion de l'ADN correspondant à un ou plusieurs gènes d'un organisme biologique. L'ARNm est utilisé comme intermédiaire par les cellules pour la synthèse des protéines.
Acide ribonucléiquevignette|Structure tridimensionnelle d'un ARN régulateur (riboswitch). vignette|Structure moléculaire de l'ARN. L'acide ribonucléique ou ARN (en anglais, RNA, pour ribonucleic acid) est un acide nucléique présent chez pratiquement tous les êtres vivants, et aussi chez certains virus. L'ARN est très proche chimiquement de l'ADN et il est d'ailleurs en général synthétisé dans les cellules à partir d'un segment d'ADN matrice dont il est une copie.
Acide ribonucléique ribosomiquevignette|Structure atomique de la grande sous-unité 50S des ribosomes de procaryotes.Les protéines sont colorées en bleu et les ARN en orange. Le site actif, l'adénine 2486 est coloré en rouge L'ARN ribosomique (ARNr) ou ARN ribosomal par anglicisme (ribosomal RNA, rRNA, en anglais) est le constituant principal des ribosomes, auxquels il donne leur nom. Les différents ARNr sont à la fois l'ossature et le cœur du ribosome, un complexe ribonucléoprotéique (composé de protéines et d'ARN) servant à la traduction de l'information génétique codée sur un ARN messager (ARNm).
ARN polymérase IIredresse=1.5|vignette|Représentation d'une ARN poylmérase II de Saccharomyces cerevisiae. L'ARN polymérase II (RNAP II ou Pol II) est une nucléotidyltransférase présente dans les cellules des eucaryotes. C'est l'une des ARN polymérases de ces organismes, avec l'ARN polymérase I, l'ARN polymérase III et l'ARN polymérase IV. Elle réalise la transcription de l'ADN pour produire l'ARN prémessager et l'essentiel des petits ARN nucléaires et des micro-ARN.
Site actifLe site actif désigne en catalyse la partie du catalyseur qui va interagir avec le(s) substrat(s) pour former le(s) produit(s). Cette notion concerne tous les types de catalyseurs, mais on l'associe généralement aux enzymes. Le site actif des catalyseurs fait l'objet d'études poussées dans le cadre de la recherche de nouveaux catalyseurs et de l'étude des mécanismes réactionnels en biochimie.. Or, si la structure du site actif est modifié, la catalyse ne peut avoir lieu.
Triade catalytiqueredresse=1.5|vignette| Site actif de la protéase TEV (), une peptidase très sélective du virus de la gravure du tabac, montrant le substrat en noir et les résidus de la triade catalytique en rouge, ici l'aspartate (acide), l'histidine (base) et la cystéine (nucléophile). En biologie moléculaire, on désigne généralement par triade catalytique les trois résidus d'acides aminés qui interviennent ensemble dans le site actif de certaines hydrolases et transférases telles que des peptidases, des amidases, des estérases, des lipases et des β-lactamases.
Acide ribonucléique de transfertLes acides ribonucléiques de transfert, ou ARN de transfert ou ARNt, sont de courts ARN, longs de 75 à 95 nucléotides, qui interviennent lors de la synthèse des protéines dans la cellule. Ce sont des intermédiaires clés dans la traduction du message génétique et dans la lecture du code génétique. Ils apportent les acides aminés au ribosome, la machine cellulaire responsable de l'assemblage des protéines à partir de l'information génétique contenue dans l'ARN messager.
Structure tertiaireEn biochimie, la structure tertiaire ou tridimensionnelle est le repliement dans l'espace d'une chaîne polypeptidique. Ce repliement donne sa fonctionnalité à la protéine, notamment par la formation du site actif des enzymes. . La structure tertiaire correspond au degré d'organisation supérieur aux hélices α ou aux feuillets β. Ces protéines possèdent des structures secondaires associées le long de la chaîne polypeptidique. Le repliement et la stabilisation de protéines à structure tertiaire dépend de plusieurs types de liaisons faibles qui stabilisent l'édifice moléculaire.
Structure cristallineLa structure cristalline (ou structure d'un cristal) donne l'arrangement des atomes dans un cristal. Ces atomes se répètent périodiquement dans l'espace sous l'action des opérations de symétrie du groupe d'espace et forment ainsi la structure cristalline. Cette structure est un concept fondamental pour de nombreux domaines de la science et de la technologie. Elle est complètement décrite par les paramètres de maille du cristal, son réseau de Bravais, son groupe d'espace et la position des atomes dans l'unité asymétrique la maille.
Structure quaternairevignette|Structure quaternaire de l'hémoglobine humaine. Deux sous-unités α et deux sous-unités β forment le tétramère fonctionnel de l'hémoglobine. Elles sont arrangées avec un enchaînement de type αβαβ. La structure quaternaire d'une protéine multimérique est la manière dont sont agencées les différentes chaînes protéiques, ou sous-unités, à l'état natif les unes par rapport aux autres. Ce qualificatif ne s'applique qu'aux protéines multimériques, c'est-à-dire ne contenant pas qu'une seule sous unité.
Biomolecular structureBiomolecular structure is the intricate folded, three-dimensional shape that is formed by a molecule of protein, DNA, or RNA, and that is important to its function. The structure of these molecules may be considered at any of several length scales ranging from the level of individual atoms to the relationships among entire protein subunits. This useful distinction among scales is often expressed as a decomposition of molecular structure into four levels: primary, secondary, tertiary, and quaternary.
Hypothèse du monde à ARNLhypothèse du monde à ARN (RNA world) est une hypothèse selon laquelle l'acide ribonucléique serait le précurseur de toutes les macromolécules biologiques et particulièrement de l'ADN et des protéines. Cette hypothèse permet une explication de l'apparition des différentes fonctions biologiques dans le cadre de l'étude des origines de la vie. L'hypothèse du monde à acide ribonucléique (ARN) est que l'ARN était la principale — et sans doute la seule — forme de vie avant l'émergence de la première cellule à ADN.
Structure des protéinesLa structure des protéines est la composition en acides aminés et la conformation en trois dimensions des protéines. Elle décrit la position relative des différents atomes qui composent une protéine donnée. Les protéines sont des macromolécules de la cellule, dont elles constituent la « boîte à outils », lui permettant de digérer sa nourriture, produire son énergie, de fabriquer ses constituants, de se déplacer, etc. Elles se composent d'un enchaînement linéaire d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.
ARN polymérase ARN-dépendanteL'ARN polymérase ARN-dépendante (RdRp, RDR), parfois appelée ARN réplicase, est une nucléotidyltransférase qui catalyse la réaction : nucléoside triphosphate + PPi + . Cette enzyme catalyse la réplication de l'ARN, contrairement à une ARN polymérase typique qui catalyse la biosynthèse d'un brin d'ARN à partir d'une matrice d'ADN. Elle catalyse donc la synthèse d'un brin d'ARN complémentaire à partir d'un brin d'ARN servant de matrice.
Interférence par ARNUn ARN interférent est un acide ribonucléique (ARN) simple ou double brin dont l'interférence avec un ARN messager spécifique conduit à sa dégradation et à la diminution de sa traduction en protéine. Dans la mesure où l'ARN joue un rôle crucial dans l'expression des gènes, l'ARN interférent permet de bloquer celle-ci en rendant « silencieux » tel ou tel gène. Ce phénomène a été découvert dans les années 1990, valant à Andrew Z. Fire et Craig C. Mello le prix Nobel de physiologie et de médecine en 2006.
Ribozymeright|thumb|Le ribozyme en tête de marteau présent dans le génome de certains viroïdes de plantes Les ribozymes sont des ARN qui possèdent la propriété de catalyser une réaction chimique spécifique. Le terme « ribozyme » est un mot-valise formé à partir des mots « acide ribonucléique » et « enzyme ». La découverte de ces molécules dans les années 1980, indépendamment par Tom Cech et Sidney Altman, a été une grande surprise car jusqu'alors, les protéines étaient les seules macromolécules biologiques connues pour catalyser des réactions chimiques.
ADN antisensLes ADN antisens sont des brins d'ADN synthétiques destinés à interagir avec un ARNm pour inhiber la synthèse de la protéine correspondante. Ils sont utilisés pour la thérapie antisens. On parle aussi d'ARN antisens ou d'oligonucléotides antisens. Ils sont constitué des 20 à 50 nucléotides en général. Certaines régions de l'ADN correspondent à des gènes, lesquels sont des instructions spécifiant l'ordre des acides aminés dans une protéine, mais possèdent aussi des séquences régulatrices, des sites d'épissage, des introns (parties non codantes du gène).
Structure de l'ARNthumb|right|300 px|Structure 3D d'un ARN régulateur (riboswitch) La structure de l'ARN décrit l'arrangement des paires de bases et de la conformation de l'ARN en trois dimensions. L'ARN étant trouvé le plus souvent sous forme de simple-brin dans la cellule, il se replie en effet sur lui-même en formant des appariements Watson-Crick intramoléculaires. Ceci conduit à la formation de régions localement en hélice et de régions en boucle où les bases ne sont pas appariées.
Guanosine triphosphateLe guanosine triphosphate (GTP) est un coenzyme de transfert de groupements phosphate. Les propriétés du guanosine triphosphate et de ses dérivés, guanosine diphosphate et guanosine monophosphate, sont identiques à celles de l'adénosine triphosphate (et ses dérivés). C'est un donneur de phosphate. Il est hydrolysé par toute une série d'enzymes appelées les GTPases. Ces protéines alternent entre deux conformations : active liée au GTP et inactive liée au GDP.
Escherichia coliEscherichia coli, en abrégée E. coli, est une bactérie intestinale des organismes à sang chaud, Gram négatif, du genre Escherichia, en forme de bâtonnet. E. coli est une bactérie aero-anaerobie facultative, appartenant au groupe des colibacilles, très commune chez l'être humain. E. coli constitue, avec d'autres bactéries anaérobies facultatives, 0,1% du microbiote intestinal. Découverte en 1885, par le pédiatre et bactériologiste austro-allemand Theodor Escherich, dans des selles de chèvres, c'est un coliforme fécal généralement commensal.
