HormèseL’hormèse (du grec ancien : , « mouvement rapide d'impatience », de , « mettre en mouvement ») est une réponse de stimulation des défenses biologiques, généralement favorable, à des expositions de faibles doses de toxines ou d'autres agents ou phénomènes générateurs de stress (pic de température par exemple). À cause de ce mécanisme, certains toxiques naturels ou agents polluants peuvent avoir un effet opposé suivant que la dose reçue est faible ou forte. Ces agents sont dits hormétiques.
SerpineLes serpines (de l'anglais serpin, mot-valise pour ine rotease hibitor) sont des protéines aux structures semblables, connues historiquement pour leur capacité à inhiber les protéases à sérine. Elles forment une superfamille de protéines présente à travers tous les règnes du vivant. Elles doivent leur nom au fait que les premières à avoir été identifiées inhibent les protéases à sérine de type chymotrypsine. Elles sont remarquables par leur mécanisme d'action, qui consiste à inhiber leur peptidase cible en subissant un changement conformationnel de grande amplitude qui fait disparaître le site actif.
Chaîne de transport d'électronsredresse=1.75|vignette| Schéma d'une membrane de thylakoïde montrant la chaîne formée par le , la plastoquinone, le complexe , la plastocyanine, le et la réductase assurant les réactions de la photosynthèse dépendantes de la lumière, couplée à l'ATP synthase par un gradient de concentration de protons dans le cadre d'un processus global appelé photophosphorylation. redresse=1.75|vignette|Schéma d'une matrice mitochondriale montrant les complexes à de la chaîne respiratoire, couplés à l'ATP synthase par un gradient de concentration de protons dans le cadre d'un processus global appelé phosphorylation oxydative.
CorepressorIn the field of molecular biology, a corepressor is a molecule that represses the expression of genes. In prokaryotes, corepressors are small molecules whereas in eukaryotes, corepressors are proteins. A corepressor does not directly bind to DNA, but instead indirectly regulates gene expression by binding to repressors. A corepressor downregulates (or represses) the expression of genes by binding to and activating a repressor transcription factor.
Le Monde de NemoLe Monde de Nemo ou Trouver Nemo au Québec (Finding Nemo) est le cinquième film d'animation en des studios Pixar. Il est produit par Walt Disney Pictures, réalisé par Andrew Stanton et Lee Unkrich et sorti en 2003. vignette|Costume de Nemo. Après la mort de sa compagne Corail et du reste de la couvée à la suite de l'attaque d'un barracuda, le poisson-clown Marin doit prendre soin de son fils unique, Nemo, handicapé par une nageoire atrophiée. Lors de son premier jour d'école, Marin, inquiet, décide de le suivre à l'occasion d'une sortie scolaire.
Caenorhabditis elegansCaenorhabditis elegans (C. elegans en abrégé) est un petit ver d'un millimètre environ, transparent et non parasitaire. C'est un nématode de la famille des Rhabditidae. Le nom est formé des deux racine grecques caeno- (καινός (caenos), récent), et rhabditis (ῥάβδος (rhabdos), tige, bâton) et du mot latin elegans (élégant). En 1900, Maupas nomma l'espèce Rhabditides elegans, puis Osche la plaça dans le sous-genre Caenorhabditis en 1952, et en 1955, Dougherty établit Caenorhabditis au rang de genre.
Espérance de vie humainethumb|right|400px|Carte indiquant l' espérance de vie à la naissance dans les États membres de l'ONU en 2007. L'espérance de vie humaine est un des indicateurs statistiques les plus utilisés dans le domaine de la prospective et des projections démographiques, et pour évaluer le niveau de développement et l'indice de développement humain d'un État ou d'une région du monde. Elle permet de quantifier les conditions de mortalité à une année donnée : l'espérance de vie à la naissance est égale à la durée de vie moyenne d'une population fictive qui vivrait toute son existence dans les conditions de mortalité de l'année considérée.
Site actifLe site actif désigne en catalyse la partie du catalyseur qui va interagir avec le(s) substrat(s) pour former le(s) produit(s). Cette notion concerne tous les types de catalyseurs, mais on l'associe généralement aux enzymes. Le site actif des catalyseurs fait l'objet d'études poussées dans le cadre de la recherche de nouveaux catalyseurs et de l'étude des mécanismes réactionnels en biochimie.. Or, si la structure du site actif est modifié, la catalyse ne peut avoir lieu.
Le Monde de DoryLe Monde de Dory ou Trouver Doris au Québec et au Nouveau-Brunswick (Finding Dory) est un film américain sorti en 2016. C’est un film d’animation réalisé par Andrew Stanton en , pour les studios Pixar. Il fait suite au film Le Monde de Nemo ou Trouver Nemo au Québec. C'est le 42e plus gros succès du box-office mondial. Dory, un poisson chirurgien bleu, est séparée de ses parents alors qu'elle n'est encore qu'une enfant. En grandissant, Dory les cherche en vain, puis les oublie à cause de ses troubles de la mémoire immédiate.
GroELLa protéine GroEL appartient à la famille des chaperonines des molécules chaperonnes, et se trouve chez un grand nombre de bactéries. Elle est nécessaire pour le repliement efficace de nombreuses protéines. Afin de fonctionner efficacement, GroEL requiert le complexe protéique couvercle associé GroES. Chez les eucaryotes, les protéines Hsp60 et Hsp10 sont structurellement et fonctionnellement presque identiques à GroEL et GroES, respectivement. Chez l'homme, la protéine GroEL est un dodécamère en forme de ballon de rugby et est codée par le gène HSPD1, situé sur le .
Protéine chaperonUne protéine chaperon est une protéine dont la fonction est d'assister d'autres protéines dans leur maturation en évitant la formation d'agrégats via les domaines hydrophobes présents sur leur surface lors de leur repliement tridimensionnel. Beaucoup de protéines chaperons sont des protéines de choc thermique (Heat shock proteins - Hsp), c'est-à-dire des protéines exprimées en réponse à des variations de température ou d'autres types de stress cellulaire, tel que le stress oxydant.
CalpaïneLes calpaïnes (, ) sont des protéases à cystéine, non-lysosomiales, dont l'activité, de type papaïne, est dépendante du calcium. Ces enzymes sont responsables de la protéolyse neutre calcium-dépendante. Les calpaïnes possèdent un domaine leur permettant d'interagir avec le calcium. Ce domaine, fortement homologue à la calmoduline, est dit calmodulin-like et présente des structures EF-Hand capables de lier les ions calcium. Le site actif des calpaïnes est constitué de trois acides aminés (triade catalytique): Cystéine (C), Histidine (H) et Asparagine (N).
