Publication

Secondary Structure Assignment of Amyloid-β Peptide Using Chemical Shifts

Ursula Röthlisberger
2011
Journal Articles

Résumé

The distinct conformational dependence of chemical shifts caused by R-helices and β-sheets renders NMR chemical shift analysis a powerful tool for the structural determination of proteins. However, the time scale of NMR experiments can make a secondary structure assignment of highly flexible peptides or proteins, which may be converting between conformational substates, problematic. For instance the amyloid-β monomer, according to NMR chemical shifts, adopts a predominately random coil struc- ture in aqueous solution (with

Source officielle

https://infoscience.epfl.ch/entities/publication/9114e8d7-02fd-4a1a-9c59-08f2c73c7862

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