Publication

Up to 16% Optical Carbon‐13 Hyperpolarization of Donor–Acceptor Molecules at 14.1 T

2026

Résumé

Solid‐state nuclear magnetic resonance (NMR) is a powerful technique for structure determination with applications ranging from biology to material sciences. However, its inherent low sensitivity prevents many applications. In solids, optical hyperpolarization techniques such as solid‐state photochemically induced dynamic nuclear polarization (photo‐CIDNP) could alleviate this limitation, by generating nuclear spin hyperpolarization. We recently showed that 1 H and 13 C photo‐CIDNP can be observed for synthetic donor–acceptor (D–A) molecules. However, polarization levels in these systems are so far relatively low (

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https://infoscience.epfl.ch/entities/publication/8289b5aa-1309-4e9d-8911-46cd5facd0ce

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Concepts associés (32)

Résonance magnétique nucléaire

vignette|175px|Spectromètre de résonance magnétique nucléaire. L'aimant de 21,2 T permet à l'hydrogène (H) de résonner à . La résonance magnétique nucléaire (RMN) est une propriété de certains noyaux atomiques possédant un spin nucléaire (par exemple H, C, O, F, P, Xe...), placés dans un champ magnétique. Lorsqu'ils sont soumis à un rayonnement électromagnétique (radiofréquence), le plus souvent appliqué sous forme d'impulsions, les noyaux atomiques peuvent absorber l'énergie du rayonnement puis la relâcher lors de la relaxation.

Spectroscopie RMN

vignette|redresse|Spectromètre RMN avec passeur automatique d'échantillons utilisé en chimie organique pour la détermination des structures chimiques. vignette|redresse|Animation présentant le principe de la Résonance Magnétique Nucléaire (RMN). La spectroscopie RMN est une technique qui exploite les propriétés magnétiques de certains noyaux atomiques. Elle est basée sur le phénomène de résonance magnétique nucléaire (RMN), utilisé également en sous le nom d’.

Nuclear magnetic resonance spectroscopy of proteins

Nuclear magnetic resonance spectroscopy of proteins (usually abbreviated protein NMR) is a field of structural biology in which NMR spectroscopy is used to obtain information about the structure and dynamics of proteins, and also nucleic acids, and their complexes. The field was pioneered by Richard R. Ernst and Kurt Wüthrich at the ETH, and by Ad Bax, Marius Clore, Angela Gronenborn at the NIH, and Gerhard Wagner at Harvard University, among others.

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