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Small-angle neutron scattering from diblock copolymer poly(styrene-d8)-b-poly(γ-benzyl L-glutamate) solutions: Rod-coil to coil-coil transition

2003
Journal Articles

Résumé

The elastic properties of rod-coil diblock copolymer poly(styrene-d8)-b-poly(γ-benzyl L-glutamate) (PSd-b-PBLG) rod-coil diblock copolymer solutions were investigated using small-angle neutron scattering (SANS). PBLG is known to undergo a transition from a rodlike α-helical secondary structure to a random coil conformation under specific solvent conditions: the PBLG is (i) rodlike in dioxane and (ii) random coil in dioxane/trifluoroacetic acid (80/20). For the PSd-b-PBLG diblock copolymer, this conformational transition results in a topological change from a rod-coil to a coil-coil type structure. SANS results indeed show the presence of the expected scattering peaks-copolymer signature-for both conformational topologies. The position and the height of these scattering peaks are found in good agreement with a recent theoretical model that describes the conformational change in rod-coil diblock copolymer solutions. Circular dichroism experiments confirmed the change in secondary structure in the peptide block that accompanies the topological transition observed by SANS.

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https://infoscience.epfl.ch/entities/publication/7c99546a-9977-41d9-b58c-53feff95a6e4

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Concepts associés (32)

Structure des protéines

La structure des protéines est la composition en acides aminés et la conformation en trois dimensions des protéines. Elle décrit la position relative des différents atomes qui composent une protéine donnée. Les protéines sont des macromolécules de la cellule, dont elles constituent la « boîte à outils », lui permettant de digérer sa nourriture, produire son énergie, de fabriquer ses constituants, de se déplacer, etc. Elles se composent d'un enchaînement linéaire d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.

Structure secondaire

thumb|200px|Schéma de la structure tridimensionnelle de la protéine myoglobine. Cette structure contient de hélices α mais pas de feuillets β. Cette protéine est la première dont la structure a été résolue par cristallographie en 1958, par Max Perutz et John Kendrew, ce qui leur a valu l'attribution du prix Nobel de chimie en 1962. En biochimie et en biologie structurale, la structure secondaire se rapporte uniquement à la description de la structure tridimensionnelle localement adoptée par certains segments de molécules biologiques (molécules définies comme étant des biopolymères, comme c’est le cas pour les protéines et les acides nucléiques (ADN/ARN)).

Pelote aléatoire

Une pelote aléatoire est une conformation d'un polymère dans laquelle les unités monomères sont orientées de façon aléatoire, en étant néanmoins liées aux unités adjacentes. Il ne s'agit pas d'une forme précise, mais d'une répartition statistique de formes pour toutes les chaînes dans une population de macromolécules. Le nom de cette conformation provient de l'idée que, en l'absence d'interactions spécifiques, stabilisantes, une chaîne polymère va « échantillonner » toutes les conformations possibles de manière aléatoire.

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