Publication

Nuclear magnetic resonance study of xenon-131 interacting with surfaces: Effective Liouvillian and spectral analysis

Geoffrey Bodenhausen
2000
Journal Articles

Résumé

Coherent and dissipative phenomena induced by transient adsorption of xenon-131 on a glass surface were studied by NMR spectroscopy. The authors report the results of multiple-quantum filtered expts. over a range of temps., covering different relaxation regimes. An anal. in terms of an effective Liouvillian is proposed, the complex eigenvalues of which may be directly extd. from the exptl. spectra. For this purpose, the authors apply recently developed techniques for spectral anal., in particular decimated signal diagonalization. The results are compared with a conventional fit of the multiple-quantum build-up behavior. [on SciFinder (R)]

Source officielle

https://infoscience.epfl.ch/entities/publication/6cc2f955-963a-4f87-9312-6d1ba4a50d64

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Nuclear magnetic resonance spectroscopy of proteins

Nuclear magnetic resonance spectroscopy of proteins (usually abbreviated protein NMR) is a field of structural biology in which NMR spectroscopy is used to obtain information about the structure and dynamics of proteins, and also nucleic acids, and their complexes. The field was pioneered by Richard R. Ernst and Kurt Wüthrich at the ETH, and by Ad Bax, Marius Clore, Angela Gronenborn at the NIH, and Gerhard Wagner at Harvard University, among others.

Résonance magnétique nucléaire

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