Nuclear magnetic resonance spectroscopy of proteinsNuclear magnetic resonance spectroscopy of proteins (usually abbreviated protein NMR) is a field of structural biology in which NMR spectroscopy is used to obtain information about the structure and dynamics of proteins, and also nucleic acids, and their complexes. The field was pioneered by Richard R. Ernst and Kurt Wüthrich at the ETH, and by Ad Bax, Marius Clore, Angela Gronenborn at the NIH, and Gerhard Wagner at Harvard University, among others.
Molécule d'eauLa molécule d’eau, de formule , est le constituant essentiel de l’eau pure. Celle-ci contient également des ions résultant de l’autoprotolyse de l’eau selon l’équation d'équilibre : H + OH (ou 2 HO + OH). L’eau pure n’est pas présente dans la nature et doit être obtenue par des processus physiques. Cette molécule a des propriétés complexes à cause de sa polarisation (voir la section Nature dipolaire). L’eau à pression ambiante (environ un bar) est gazeuse au-dessus de , solide en dessous de et liquide entre les deux.
Structural alignmentStructural alignment attempts to establish homology between two or more polymer structures based on their shape and three-dimensional conformation. This process is usually applied to protein tertiary structures but can also be used for large RNA molecules. In contrast to simple structural superposition, where at least some equivalent residues of the two structures are known, structural alignment requires no a priori knowledge of equivalent positions.
Effet Overhauser nucléaireEn spectroscopie RMN, l'effet Overhauser nucléaire décrit une interaction entre deux spins à travers l'espace et non pas à travers les liaisons chimiques comme le couplage scalaire. Cette interaction est limitée à environ 5-6 Å. En anglais, cet effet s'appelle "Nuclear Overhauser Effect", soit NOE. Cet acronyme est souvent utilisé en français sous l'expression "effet NOE". Une des conséquences de la résonance magnétique nucléaire est l'interaction dipôle-dipôle à travers l'espace.
Système d'unités atomiquesLes unités atomiques (ua) forment un système d'unités très utilisé pour simplifier les calculs formels ou numériques en physique quantique, notamment en physique atomique. Elles consistent à poser égales à 1 la constante de Planck réduite , la masse de l'électron au repos , et la constante de la loi de Coulomb multipliée par (où -e est la charge de l'électron). Dans un système d'unités atomiques, on a donc : où est la charge de l'électron.
Polymèrevignette|Fibres de polyester observées au Microscopie électronique à balayage. vignette|La fabrication d'une éolienne fait intervenir le moulage de composites résines/renforts. Les polymères (étymologie : du grec polus, plusieurs, et meros, partie) constituent une classe de matériaux. D'un point de vue chimique, un polymère est une substance composée de macromolécules et issue de molécules de faible masse moléculaire. Un polymère est caractérisé par le degré de polymérisation.
Oxygène solideL'oxygène solide désigne le dioxygène refroidi en dessous de son point de congélation, soit () à pression atmosphérique. Comme l'oxygène liquide, il est d'apparence claire avec une légère teinte bleutée due à l'absorption de la lumière rouge (et non à la diffusion Rayleigh donnant la couleur bleue de l'atmosphère). Les molécules de dioxygène sont particulièrement étudiées car elles comptent parmi les rares molécules dotées d'un moment magnétique et qu'elles en sont la plus simple représentation, étant diatomiques.
Motif de répétitionUne macromolécule ou un polymère est un assemblage covalent, linéaire ou non, d'un nombre élevé de motifs de répétition. Les macromolécules formées d'un seul motif de répétition sont appelées homopolymères. Lorsqu'au moins deux motifs de répétition (de structure moléculaire différente) constituent les chaînes polymères, on parle de copolymères. Le degré de polymérisation est égal au nombre de motifs de répétition constitutifs d'une chaîne polymère.
Alignement de séquencesEn bio-informatique, l'alignement de séquences (ou alignement séquentiel) est une manière de représenter deux ou plusieurs séquences de macromolécules biologiques (ADN, ARN ou protéines) les unes sous les autres, de manière à en faire ressortir les régions homologues ou similaires. L'objectif de l'alignement est de disposer les composants (nucléotides ou acides aminés) pour identifier les zones de concordance. Ces alignements sont réalisés par des programmes informatiques dont l'objectif est de maximiser le nombre de coïncidences entre nucléotides ou acides aminés dans les différentes séquences.
ChalcogèneLe du tableau périodique, dit des chalcogènes (du grec ancien chalcos « minerais » et gena « naissance » et prononcé /kalkɔʒɛn/), autrefois appelé groupe B dans l'ancien système IUPAC utilisé en Europe et groupe A dans le système CAS nord-américain, contient les éléments chimiques de la de ce tableau : {| class="wikitable" style="text-align:left" |- ! Période ! colspan="2" | Élément chimique ! Z ! Famille d'éléments ! Configuration électronique |- | style="text-align:center" | 2 ! O | Oxygène | style="text-a
Structure cristallineLa structure cristalline (ou structure d'un cristal) donne l'arrangement des atomes dans un cristal. Ces atomes se répètent périodiquement dans l'espace sous l'action des opérations de symétrie du groupe d'espace et forment ainsi la structure cristalline. Cette structure est un concept fondamental pour de nombreux domaines de la science et de la technologie. Elle est complètement décrite par les paramètres de maille du cristal, son réseau de Bravais, son groupe d'espace et la position des atomes dans l'unité asymétrique la maille.
Structure tertiaireEn biochimie, la structure tertiaire ou tridimensionnelle est le repliement dans l'espace d'une chaîne polypeptidique. Ce repliement donne sa fonctionnalité à la protéine, notamment par la formation du site actif des enzymes. . La structure tertiaire correspond au degré d'organisation supérieur aux hélices α ou aux feuillets β. Ces protéines possèdent des structures secondaires associées le long de la chaîne polypeptidique. Le repliement et la stabilisation de protéines à structure tertiaire dépend de plusieurs types de liaisons faibles qui stabilisent l'édifice moléculaire.
