Publication

The interplay between protein dynamics and frustration of non-bonded interactions as revealed by molecular dynamics simulations

2001
Journal Articles

Résumé

The mechanism that allows proteins with the same fold to be different in their dynamic and stability properties is poorly understood. We report here the results of mol. dynamics (MD) simulations on rubredoxin (Rd) from hyperthermophilic and mesophilic bacteria that give new insights on this problem. In flexible proteins, the amino acid side chains can form multiple interchangeable non-bonded interaction networks, corresponding to iso-energetic min. in the energy landscape. Under these competing conditions, the system is said to be frustrated. A very stable fold instead, is poorly frustrated because it contains a well-defined and settled network of stabilizing non-bonded interactions. [on SciFinder (R)]

Source officielle

https://infoscience.epfl.ch/entities/publication/639047a3-aa0c-4c9f-9d85-66211d30456a

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Concepts associés (32)

Protein dynamics

Proteins are generally thought to adopt unique structures determined by their amino acid sequences. However, proteins are not strictly static objects, but rather populate ensembles of (sometimes similar) conformations. Transitions between these states occur on a variety of length scales (tenths of Å to nm) and time scales (ns to s), and have been linked to functionally relevant phenomena such as allosteric signaling and enzyme catalysis.

Structure des protéines

La structure des protéines est la composition en acides aminés et la conformation en trois dimensions des protéines. Elle décrit la position relative des différents atomes qui composent une protéine donnée. Les protéines sont des macromolécules de la cellule, dont elles constituent la « boîte à outils », lui permettant de digérer sa nourriture, produire son énergie, de fabriquer ses constituants, de se déplacer, etc. Elles se composent d'un enchaînement linéaire d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.

Dynamique moléculaire

La dynamique moléculaire est une technique de simulation numérique permettant de modéliser l'évolution d'un système de particules au cours du temps. Elle est particulièrement utilisée en sciences des matériaux et pour l'étude des molécules organiques, des protéines, de la matière molle et des macromolécules. En pratique, la dynamique moléculaire consiste à simuler le mouvement d'un ensemble de quelques dizaines à quelques milliers de particules dans un certain environnement (température, pression, champ électromagnétique, conditions aux limites.

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