Bacillus anthracisLe bacille du charbon (Bacillus anthracis) ou bactéridie charbonneuse ou Bacille de Davaine est une bactérie du genre Bacillus qui cause la maladie du charbon. La bactéridie charbonneuse a été identifiée presque simultanément (et indépendamment) au début des années 1850, en Allemagne par Aloys Pollender, et en France par Pierre Rayer et Casimir Davaine, mais c'est Robert Koch qui, en 1876, parvient à la cultiver, et découvre le phénomène de la sporulation permettant sa survie dans le sol.
Anthrax toxinAnthrax toxin is a three-protein exotoxin secreted by virulent strains of the bacterium, Bacillus anthracis—the causative agent of anthrax. The toxin was first discovered by Harry Smith in 1954. Anthrax toxin is composed of a cell-binding protein, known as protective antigen (PA), and two enzyme components, called edema factor (EF) and lethal factor (LF). These three protein components act together to impart their physiological effects. Assembled complexes containing the toxin components are endocytosed.
Maladie du charbonLa maladie du charbon, également appelée fièvre charbonneuse, est une maladie infectieuse aiguë causée par la bactérie Bacillus anthracis. C'est une anthropozoonose, c'est-à-dire commune aux animaux et à l'homme. Très rare chez l'homme, elle s'observe le plus souvent chez les animaux herbivores. Bacillus anthracis est une arme bactériologique potentielle depuis la fin de la Seconde Guerre mondiale et a été particulièrement médiatisée à la suite des attentats du 11 septembre 2001.
O-glycosylationLa O-glycosylation est une opération biochimique consistant en l'addition de glucides au niveau de l'O de la chaîne latérale des acides aminés sérine et thréonine des chaînes peptidiques présentes dans la lumière de l'appareil de Golgi et provenant généralement du réticulum endoplasmique où elles ont subi une N-glycosylation. Cette réaction est également catalysée par une enzyme de type glycosyl-transférase, et débute en général par une N-acétyl galactosamine.
GlycosylationLa glycosylation est une réaction enzymatique consistant à lier de façon covalente un glucide à une chaîne peptidique, une protéine, un lipide ou d'autres molécules. À ne pas confondre avec la glycation, réaction purement chimique et spontanée. Le processus de glycosylation débute dans le réticulum endoplasmique rugueux (RER) et s'achève dans l'appareil de Golgi. La glycosylation concerne essentiellement les protéines membranaires ainsi que les protéines sécrétées.
N-glycosylationvignette|Les différents types de glycanes dans différents organismes. La N-glycosylation est une opération biochimique qui se produit dans le réticulum endoplasmique qui concerne les protéines solubles et transmembranaires. Elle correspond à la fixation d'une arborescence sucrée de 14 sucres sur les chaînes peptidiques en croissance dès leur entrée dans la lumière du RE. Elle équivaut à un étiquetage de la protéine qui la protège de la dégradation enzymatique, augmente son hydrophilie, aide au repliement de la protéine et participe au contrôle qualité.
Toxine microbiennevignette|Shigatoxine|300x300px Les toxines microbiennes sont des toxines produites par des micro-organismes, principalement des bactéries (bactériotoxines) et des champignons microscopiques, les micromycètes (mycotoxines). Elles favorisent l'infection et la maladie en endommageant directement les tissus de l'hôte et en désactivant le système immunitaire. Certaines toxines bactériennes, telles que les neurotoxines botuliques, sont les toxines naturelles les plus puissantes connues.
SidérophoreLes sidérophores (du grec pherein et sideros signifiant «porter le fer») sont des chélateurs de fer synthétisés et sécrétés notamment par les micro-organismes pour leur permettre de puiser le fer essentiel à leur développement. Ce sont des molécules de faibles poids moléculaires ayant une très forte affinité pour l'ion Fe. Les sidérophores sont des peptides capables de former des complexes [sidérophores Fe] qui permettront d'internaliser le fer nécessaire au fonctionnement de la cellule.
GlycoprotéineUne glycoprotéine est une protéine portant un ou plusieurs groupements oligosides. C'est un hétéroside (composé de plusieurs oses différents) dont le premier motif glucidique est fixé de façon covalente à la chaine polypeptidique. Une glycoprotéine est synthétisée par la glycosylation d’une protéine, qui peut être de trois types (N-glycosylation, C-glycosylation et O-glycosylation) selon l’acide aminé utilisé, asparagine (NH2), tryptophane (en C2), sérine ou thréonine (OH).
Bacillus cereusBacillus cereus est une bactérie appartenant au genre Bacillus. La morphologie du germe correspond à un grand bacille en forme de bâtonnet de de large pour 3 à de long, sporulé, mobile grâce à une ciliature péritriche, d'une longueur supérieure à 3 μm et d'un diamètre moyen de 1,4 μm et de type respiratoire aéro-anaérobie, présentant une positivité à la coloration de Gram, et synthétisant deux types de toxines : une toxine thermostable et une toxine thermolabile.
Toxine botuliqueLa toxine botulique (ou botulinique) est une toxine sécrétée par Clostridium botulinum, la bactérie responsable du botulisme (toxi-infection alimentaire généralement contractée lors de la consommation de conserves avariées et responsable de paralysies musculaires). Il s'agit d'une protéine dont les propriétés neurotoxiques en font le plus puissant poison connu avec une DL50 estimée chez l'humain de l'ordre de 1 à . La toxine est thermolabile mais résistante aux acides et aux sucs digestifs.
Membrane plasmiqueLa membrane plasmique, également appelée membrane cellulaire, membrane cytoplasmique, voire plasmalemme, est une membrane biologique séparant l'intérieur d'une cellule, appelé cytoplasme, de son environnement extérieur, c'est-à-dire du milieu extracellulaire. Cette membrane joue un rôle biologique fondamental en isolant la cellule de son environnement.
Lymphocyte TLes lymphocytes T, ou cellules T, sont une catégorie de leucocytes qui jouent un grand rôle dans la réponse immunitaire adaptative. « T » est l'abréviation de thymus, l'organe dans lequel leur développement s'achève. Ils sont responsables de l'immunité cellulaire : les cellules infectées par un virus par exemple, ou les cellules cancéreuses reconnues comme étrangères à l'organisme (c'est-à-dire distinctes des cellules que les lymphocytes T ont appris à tolérer lors de leur maturation) sont détruites par un mécanisme complexe.
Endocytosevignette|Animation de l'endocytose (entrée) et de l'exocytose (sortie). L'endocytose (grec endon (dedans) et kutos (cellule)) est le mécanisme de transport de molécules, voire de particules (virales, bactériennes, etc.), vers l'intérieur de la cellule. L'endocytose peut être effectuée par toutes les cellules eucaryotes à l'exception des hématies (globules rouges) L'endocytose est un phénomène membranaire faisant partie des mécanismes de transport avec mouvement (pseudopode).
Toxine diphtériqueredresse=1.25|vignette|Dimère de toxine diphtérique de (). La toxine diphtérique est une exotoxine responsable de la diphtérie. Elle est produite par les trois espèces bactériennes du complexe diphteriae : Corynebacterium diphtheriae, Corynebacterium ulcerans et Corynebacterium pseudotuberculosis. Cette maladie fut la plus grande cause de mortalité infantile vers la fin du et fut aussi la cause de plusieurs épidémies majeures.
Pinocytosevignette|293x293px|Mécanisme de l'endocytose dépendante de la clathrine. La pinocytose (pino- (du gr. πίνω « boire »), de cyte (cellule) et du suffixe « -ose », indiquant la destruction ou la mort) est un type d'endocytose permettant la capture de micromolécules et de solutés dans de petites vésicules redirigées vers les lysosomes en vue de leur assimilation. C'est un processus notamment fréquent chez les organismes filtreurs (éponges, moules ou encore microorganismes aquatiques ciliés...).
Modification post-traductionnelleUne modification post-traductionnelle est une modification chimique d'une protéine, réalisée le plus souvent par une enzyme, après sa synthèse ou au cours de sa vie dans la cellule. Généralement cette modification entraîne un changement de la fonction de la protéine considérée, que ce soit au niveau de son action, de sa demi-vie, ou de sa localisation cellulaire.
Lymphocyte Bvignette|Une reconstitution en 3D d'un lymphocyte B. On peut voir les prolongements cytoplasmiques qui servent au lymphocyte à se déplacer sur la paroi des vaisseaux sanguins vignette|Un lymphocyte B humain, en microscopie électronique. On peut apercevoir les mitochondries, un noyau très volumineux, et des prolongements cytoplasmiques (sortes de tentacules) qui servent au lymphocytes à se déplacer. Les lymphocytes B, ou cellules B, sont des globules blancs particuliers faisant partie des lymphocytes.
BacillusLes Bacillus forment un genre de bactéries à gram positif, appartenant à la famille des bacillacées (Bacillaceae), l’ordre des bacillales (Bacillales), la classe des bacilles (Bacillis), le phyllum des firmicutes (Firmicutes). De forme bacilles, les dimensions de ces bactéries sont variables ; elles peuvent aller de (0.5 × 1.2 μm) à (2.5 × 10 μm). Elles sont aérobies ou aéro-anaérobies facultatives, et tirent leur énergie par respiration ou fermentation.
Repliement des protéinesthumb|right|300px|Repliement des protéines Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel. Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure).
