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Publication

Parasite Protein Kinases: At Home and Abroad

2010
Journal Articles

Résumé

Two studies identify protein kinases of parasitic protists with roles in either their own development or the control of the behavior of their host cell.

Source officielle

2010
Journal Articles

Résumé

Two studies identify protein kinases of parasitic protists with roles in either their own development or the control of the behavior of their host cell.

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Sérine/thréonine protéine kinase

redresse=.67|vignette|O-Phosphothréonine. Une sérine/thréonine protéine kinase est une protéine kinase qui catalyse la phosphorylation de protéines sur certains de leurs résidus de sérine ou de thréonine, dont la chaîne latérale est semblable, pour former des résidus de O-phosphosérine ou de O-phosphothréonine respectivement. Fichier:L-Serin - L-Serine.svg | {{Centrer|[[Sérine]].}} Fichier:L-Threonin - L-Threonine.svg | {{Centrer|[[Thréonine]].}} Fichier:L-Phosphoserine.png | {{Centrer|[[O-Phosphosérine|''O''-Phosphosérine]].

Akt1

Akt1, plus connu sous le terme « Akt » ou « protéine kinase B » (PKB) est une protéine essentielle dans la signalisation des cellules des mammifères. Chez l'homme, il existe 3 gènes de la famille Akt : Akt1, Akt2, et Akt3. Ces enzymes appartiennent à la famille des protéines kinases. Akt1 est impliqué dans la voie de signalisation de la survie cellulaire, en inhibant l'apoptose. Akt1 est également capable d'induire la biosynthèse des protéines, et est de ce fait un élément clef dans les phénomènes cellulaires conduisant à l'hypertrophie des muscles squelettiques et la croissance des tissus en général.

Récepteur à activité tyrosine kinase

Un récepteur à activité tyrosine kinase (RTK) est une protéine de la famille des récepteurs-enzymes. Ce sont tous des récepteurs trans-membranaires monomériques, à l'exception de l'insuline, qui est un hétérodimère associé par un pont disulfure, donc tétramérique. On retrouve du côté extracellulaire le domaine d'affinité pour le ligand. Lorsque le ligand se fixe sur son récepteur, celui-ci s'autodimérise (grâce au ligand et par des interactions secondaires, il y a une association de deux mêmes protéines bitopiques de type I pour former le récepteur qui se trouve être un homodimère).

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