Dynamique moléculaireLa dynamique moléculaire est une technique de simulation numérique permettant de modéliser l'évolution d'un système de particules au cours du temps. Elle est particulièrement utilisée en sciences des matériaux et pour l'étude des molécules organiques, des protéines, de la matière molle et des macromolécules. En pratique, la dynamique moléculaire consiste à simuler le mouvement d'un ensemble de quelques dizaines à quelques milliers de particules dans un certain environnement (température, pression, champ électromagnétique, conditions aux limites.
Repliement des protéinesthumb|right|300px|Repliement des protéines Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel. Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure).
Structure des protéinesLa structure des protéines est la composition en acides aminés et la conformation en trois dimensions des protéines. Elle décrit la position relative des différents atomes qui composent une protéine donnée. Les protéines sont des macromolécules de la cellule, dont elles constituent la « boîte à outils », lui permettant de digérer sa nourriture, produire son énergie, de fabriquer ses constituants, de se déplacer, etc. Elles se composent d'un enchaînement linéaire d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.
TempératureLa température est une grandeur physique mesurée à l’aide d’un thermomètre et étudiée en thermométrie. Dans la vie courante, elle est reliée aux sensations de froid et de chaud, provenant du transfert thermique entre le corps humain et son environnement. En physique, elle se définit de plusieurs manières : comme fonction croissante du degré d’agitation thermique des particules (en théorie cinétique des gaz), par l’équilibre des transferts thermiques entre plusieurs systèmes ou à partir de l’entropie (en thermodynamique et en physique statistique).
Température thermodynamiqueLa température thermodynamique est une formalisation de la notion expérimentale de température et constitue l’une des grandeurs principales de la thermodynamique. Elle est intrinsèquement liée à l'entropie. Usuellement notée , la température thermodynamique se mesure en kelvins (symbole K). Encore souvent qualifiée de « température absolue », elle constitue une mesure absolue parce qu’elle traduit directement le phénomène physique fondamental qui la sous-tend : l’agitation des constituant la matière (translation, vibration, rotation, niveaux d'énergie électronique).
Température négativeCertains systèmes quantiques liés à la résonance magnétique nucléaire dans les cristaux ou les gaz ultrafroids possèdent des distributions d'énergie particulières pouvant être entièrement peuplées dans l'état de plus basse énergie (zéro absolu) mais également dans l'état de plus haute énergie. L'expression habituelle donnant la température d'un système à volume constant : (avec la température absolue, l'énergie interne, l'entropie, le volume) conduit donc à une fonction non définie au maximum d'entropie et négative au-delà.
Loi de distribution des vitesses de MaxwellEn théorie cinétique des gaz, la loi de distribution de vitesses de Maxwell quantifie la répartition statistique des vitesses des particules dans un gaz homogène à l'équilibre thermodynamique. Les vecteurs vitesse des particules suivent une loi normale. Cette loi a été établie par James Clerk Maxwell en 1860 et confirmée ultérieurement par Ludwig Boltzmann à partir de bases physiques qui fondent la physique statistique en 1872 et 1877.
Protein designProtein design is the rational design of new protein molecules to design novel activity, behavior, or purpose, and to advance basic understanding of protein function. Proteins can be designed from scratch (de novo design) or by making calculated variants of a known protein structure and its sequence (termed protein redesign). Rational protein design approaches make protein-sequence predictions that will fold to specific structures.
Ludwig BoltzmannLudwig Eduard Boltzmann (né le à Vienne, Autriche et mort le à Duino) est un physicien et philosophe autrichien. Il est considéré comme le père de la physique statistique et un fervent défenseur de l’existence des atomes. Validant l’hypothèse de Démocrite selon laquelle « la matière peut être considérée comme un ensemble d'entités indivisibles », Boltzmann, à l'aide de son équation cinétique dite « de Boltzmann », a théorisé de nombreuses équations de mécanique des fluides et de théorie cinétique des gaz.
Protein dynamicsProteins are generally thought to adopt unique structures determined by their amino acid sequences. However, proteins are not strictly static objects, but rather populate ensembles of (sometimes similar) conformations. Transitions between these states occur on a variety of length scales (tenths of Å to nm) and time scales (ns to s), and have been linked to functionally relevant phenomena such as allosteric signaling and enzyme catalysis.
Modélisation moléculairethumb|Animation d'un modèle compact d'ADN en forme B|327x327px|alt=Modèle de l'ADN en forme B La modélisation moléculaire est un ensemble de techniques pour modéliser ou simuler le comportement de molécules. Elle est utilisée pour reconstruire la structure tridimensionnelle de molécules, en particulier en biologie structurale, à partir de données expérimentales comme la cristallographie aux rayons X. Elle permet aussi de simuler le comportement dynamique des molécules et leur mouvements internes.
Prédiction de la structure des protéinesLa prédiction de la structure des protéines est l'inférence de la structure tridimensionnelle des protéines à partir de leur séquences d'acides aminés, c'est-à-dire la prédiction de leur pliage et de leur structures secondaire et tertiaire à partir de leur structure primaire. La prédiction de la structure est fondamentalement différente du problème inverse de la conception des protéines. Elle est l'un des objectifs les plus importants poursuivis par la bioinformatique et la chimie théorique.
Implicit solvationImplicit solvation (sometimes termed continuum solvation) is a method to represent solvent as a continuous medium instead of individual “explicit” solvent molecules, most often used in molecular dynamics simulations and in other applications of molecular mechanics. The method is often applied to estimate free energy of solute-solvent interactions in structural and chemical processes, such as folding or conformational transitions of proteins, DNA, RNA, and polysaccharides, association of biological macromolecules with ligands, or transport of drugs across biological membranes.
Distribution de BoltzmannEn physique statistique, la distribution de Boltzmann prédit la fonction de distribution pour le nombre fractionnaire de particules Ni / N occupant un ensemble d'états i qui ont chacun pour énergie Ei : où est la constante de Boltzmann, T est la température (postulée comme étant définie très précisément), est la dégénérescence, ou le nombre d'états d'énergie , N est le nombre total de particules : et Z(T) est appelée fonction de partition, qui peut être considérée comme égale à : D'autre part, pour un systè
Structure tertiaireEn biochimie, la structure tertiaire ou tridimensionnelle est le repliement dans l'espace d'une chaîne polypeptidique. Ce repliement donne sa fonctionnalité à la protéine, notamment par la formation du site actif des enzymes. . La structure tertiaire correspond au degré d'organisation supérieur aux hélices α ou aux feuillets β. Ces protéines possèdent des structures secondaires associées le long de la chaîne polypeptidique. Le repliement et la stabilisation de protéines à structure tertiaire dépend de plusieurs types de liaisons faibles qui stabilisent l'édifice moléculaire.
Énergie potentielleL'énergie potentielle d'un système physique est l'énergie liée à une interaction, qui a la capacité de se transformer en d'autres formes d'énergie, le plus souvent en énergie cinétique, une énergie de mouvement. La force qui modélise l'interaction est une force conservative c'est-à-dire que son travail ne dépend pas du chemin suivi lors du déplacement, mais uniquement du point de départ et du point d'arrivée : .
Constante de BoltzmannLa constante de Boltzmann k (ou k) a été introduite par Ludwig Boltzmann dans sa définition de l'entropie de 1877. Le système étant à l'équilibre macroscopique, mais libre d'évoluer à l'échelle microscopique entre micro-états différents, son entropie S est donnée par : où la constante k retenue par le CODATA vaut (valeur exacte). La constante des gaz parfaits est liée à la constante de Boltzmann par la relation : (avec (valeur exacte) le nombre d'Avogadro, nombre de particules dans une mole). D'où :.
Protéineredresse=1.36|vignette|Représentation d'une protéine, ici deux sous-unités d'une molécule d'hémoglobine. On observe les représentées en couleur, ainsi que deux des quatre molécules d'hème, qui sont les groupes prosthétiques caractéristiques de cette protéine. redresse=1.36|vignette|Liaison peptidique –CO–NH– au sein d'un polypeptide. Le motif constitue le squelette de la protéine, tandis que les groupes liés aux sont les chaînes latérales des résidus d'acides aminés.
Protein complexA protein complex or multiprotein complex is a group of two or more associated polypeptide chains. Protein complexes are distinct from multidomain enzymes, in which multiple catalytic domains are found in a single polypeptide chain. Protein complexes are a form of quaternary structure. Proteins in a protein complex are linked by non-covalent protein–protein interactions. These complexes are a cornerstone of many (if not most) biological processes.
Potentiel chimiqueEn thermodynamique, le potentiel chimique d'une espèce chimique correspond à la variation d'énergie d'un système thermodynamique due à la variation de la quantité (nombre de moles) de cette espèce dans ce système. Étroitement lié au deuxième principe de la thermodynamique, le potentiel chimique permet d'étudier la stabilité des espèces chimiques et leur tendance à changer d'état, à réagir chimiquement ou à migrer par diffusion. La fugacité et l'activité chimique, définies à partir du potentiel chimique, sont plus faciles à manipuler que celui-ci.
