Recherche dichotomiqueLa recherche dichotomique, ou recherche par dichotomie (), est un algorithme de recherche pour trouver la position d'un élément dans un tableau trié. Le principe est le suivant : comparer l'élément avec la valeur de la case au milieu du tableau ; si les valeurs sont égales, la tâche est accomplie, sinon on recommence dans la moitié du tableau pertinente. Le nombre d'itérations de la procédure, c'est-à-dire le nombre de comparaisons, est logarithmique en la taille du tableau.
Backbone-dependent rotamer libraryIn biochemistry, a backbone-dependent rotamer library provides the frequencies, mean dihedral angles, and standard deviations of the discrete conformations (known as rotamers) of the amino acid side chains in proteins as a function of the backbone dihedral angles φ and ψ of the Ramachandran map. By contrast, backbone-independent rotamer libraries express the frequencies and mean dihedral angles for all side chains in proteins, regardless of the backbone conformation of each residue type.
Protein fold classIn molecular biology, protein fold classes are broad categories of protein tertiary structure topology. They describe groups of proteins that share similar amino acid and secondary structure proportions. Each class contains multiple, independent protein superfamilies (i.e. are not necessarily evolutionarily related to one another). Four large classes of protein that are generally agreed upon by the two main structure classification databases (SCOP and CATH).
Recherche séquentiellevignette|Diagramme de recherche séquentielle La recherche séquentielle ou recherche linéaire est un algorithme pour trouver une valeur dans une liste. Elle consiste simplement à considérer les éléments de la liste les uns après les autres, jusqu'à ce que l'élément soit trouvé, ou que toutes les cases aient été lues. Elle est aussi appelée recherche par balayage. La recherche séquentielle consiste à prendre les éléments de la liste les uns après les autres, jusqu'à avoir trouvé la cible, ou avoir épuisé la liste.
Conformation éclipséeIn chemistry an eclipsed conformation is a conformation in which two substituents X and Y on adjacent atoms A, B are in closest proximity, implying that the torsion angle X–A–B–Y is 0°. Such a conformation can exist in any open chain, single chemical bond connecting two sp3-hybridised atoms, and it is normally a conformational energy maximum. This maximum is often explained by steric hindrance, but its origins sometimes actually lie in hyperconjugation (as when the eclipsing interaction is of two hydrogen atoms).
Structure secondairethumb|200px|Schéma de la structure tridimensionnelle de la protéine myoglobine. Cette structure contient de hélices α mais pas de feuillets β. Cette protéine est la première dont la structure a été résolue par cristallographie en 1958, par Max Perutz et John Kendrew, ce qui leur a valu l'attribution du prix Nobel de chimie en 1962. En biochimie et en biologie structurale, la structure secondaire se rapporte uniquement à la description de la structure tridimensionnelle localement adoptée par certains segments de molécules biologiques (molécules définies comme étant des biopolymères, comme c’est le cas pour les protéines et les acides nucléiques (ADN/ARN)).
Conformation décaléeEn stéréochimie, une conformation décalée est un cas de conformérie d'un édifice moléculaire dans laquelle les trois liaisons formées par deux atomes ou groupes d'atomes attachés à deux atomes adjacents forment un angle de torsion égal à (ou voisin de) 60°.
Algorithme de recherche de sous-chaînevignette|Illustration de la recherche de la sous-chaîne "long des" dans la première strophe du poème Chanson d'automne de Paul Verlaine. En algorithmique du texte, un algorithme de recherche de sous-chaîne est un type d'algorithme de recherche qui a pour objectif de trouver une chaîne de caractères dans un texte. Le problème de recherche d'une sous-chaîne intervient dans beaucoup d'applications.
Structure primairevignette|Structure des protéines, en particulier la structure primaire En biochimie, la structure primaire d'une biomolécule non-ramifiée comme une protéine ou un brin d'ADN ou d'ARN, est la séquence de nucléotides ou d'acides aminés du début à la fin de la molécule. Autrement dit, la structure primaire représente l'exacte composition chimique et la séquence de ses sous-unités monomériques. La structure primaire d'un polymère biologique détermine largement sa forme tridimensionnelle, connue sous le nom de structure tertiaire.
Angle dièdreEn géométrie, l'angle entre deux plans est appelé angle dièdre, ou angle diédral (anglicisme). L'angle dièdre d'un tétraèdre régulier, correspond à l'angle observé au sol, dans un plan perpendiculaire à l'une des arêtes au sol, que font la base du tétraèdre et une face. Face dont la base est, au sol, « vue de bout » (soit un point pour une arête). L'angle dièdre de deux plans peut être mesuré sur les « bords » des plans, c'est-à-dire suivant leur ligne d'intersection.
Protein designProtein design is the rational design of new protein molecules to design novel activity, behavior, or purpose, and to advance basic understanding of protein function. Proteins can be designed from scratch (de novo design) or by making calculated variants of a known protein structure and its sequence (termed protein redesign). Rational protein design approaches make protein-sequence predictions that will fold to specific structures.
Amarrage (moléculaire)vignette|Petite molécule amarrée à une protéine. Dans le domaine de la modélisation moléculaire, l’amarrage (en anglais docking) est une méthode qui calcule l'orientation préférée d'une molécule vers une seconde lorsqu'elles sont liées pour former un complexe stable. Connaître l'orientation préférée sert à prévoir la solidité de l'union entre deux molécules. Les associations entre des molécules d'importance biologique, telles que les protéines, les acides nucléiques, les glucides et les matières grasses jouent un rôle essentiel dans la transduction de signal.
