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Séance de cours

Protéines transmembranaires: Hydrophobicité et évolution

Dans cours

BIO-105: Cellular biology and biochemistry for engineers

Basic course in biochemistry as well as cellular and molecular biology for non-life science students enrolling at the Master or PhD thesis level from various engineering disciplines. It reviews essential notions necessary for a training in biology-related ...

Description

Cette séance de cours traite de la prédiction des domaines transmembranaires dans les protéines à l'aide de parcelles d'hydropathie, en soulignant les limites des exemples de manuels. Il explore également la relation entre le nombre de domaines transmembranaires et la fonction des protéines, en soulignant les aspects évolutifs des canaux potassiques et leur classification en différentes familles en fonction du nombre de domaines transmembranaires.

Enseignant·e

Romain Zufferey

Source officielle

Concepts associés (28)

Protéine transmembranaire

Une protéine est dite transmembranaire lorsqu’elle traverse au moins une fois entièrement la membrane cellulaire. Il existe donc trois environnements de composition différente en contact avec la protéine : le milieu extracellulaire, les lipides de la membrane, le cytosol. Chacun de ces trois environnements a une influence sur la structure de la protéine. Les acides aminés qui composent la partie transmembranaire sont hydrophobes tandis que les acides aminés qui composent les parties extracellulaire et intracytosolique sont hydrophiles.

Protéine

redresse=1.36|vignette|Représentation d'une protéine, ici deux sous-unités d'une molécule d'hémoglobine. On observe les représentées en couleur, ainsi que deux des quatre molécules d'hème, qui sont les groupes prosthétiques caractéristiques de cette protéine. redresse=1.36|vignette|Liaison peptidique –CO–NH– au sein d'un polypeptide. Le motif constitue le squelette de la protéine, tandis que les groupes liés aux sont les chaînes latérales des résidus d'acides aminés.

Structure des protéines

La structure des protéines est la composition en acides aminés et la conformation en trois dimensions des protéines. Elle décrit la position relative des différents atomes qui composent une protéine donnée. Les protéines sont des macromolécules de la cellule, dont elles constituent la « boîte à outils », lui permettant de digérer sa nourriture, produire son énergie, de fabriquer ses constituants, de se déplacer, etc. Elles se composent d'un enchaînement linéaire d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.

Transmembrane domain

A transmembrane domain (TMD) is a membrane-spanning protein domain. TMDs may consist of one or several alpha-helices or a transmembrane beta barrel. Because the interior of the lipid bilayer is hydrophobic, the amino acid residues in TMDs are often hydrophobic, although proteins such as membrane pumps and ion channels can contain polar residues. TMDs vary greatly in size and hydrophobicity; they may adopt organelle-specific properties. Transmembrane domains are known to perform a variety of functions.

Évolution (biologie)

En biologie, l’évolution est la transformation du monde vivant au cours du temps, qui se manifeste par des changements phénotypiques des organismes à travers les générations. Ces changements généralement graduels (mais pouvant être rapides ou lents) peuvent aboutir, à partir d’une seule espèce (dite « espèce-mère »), à la formation de nouvelles variétés périphériques devenant progressivement des « espèces-filles ». Inversement, la fusion de deux lignées par hybridation ou par symbiogenèse entre deux populations d'espèces différentes peuvent produire une troisième espèce nouvelle.

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Exploration de l'évolution: aperçu moléculaire et comparaison des protéines

Explore l'évolution à travers des enzymes, des modèles d'ADN et des comparaisons de protéines, en discutant des connaissances moléculaires et des mécanismes évolutifs.

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