Protéine chaperonUne protéine chaperon est une protéine dont la fonction est d'assister d'autres protéines dans leur maturation en évitant la formation d'agrégats via les domaines hydrophobes présents sur leur surface lors de leur repliement tridimensionnel. Beaucoup de protéines chaperons sont des protéines de choc thermique (Heat shock proteins - Hsp), c'est-à-dire des protéines exprimées en réponse à des variations de température ou d'autres types de stress cellulaire, tel que le stress oxydant.
Repliement des protéinesthumb|right|300px|Repliement des protéines Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel. Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure).
Protéine de choc thermiqueLes protéines de choc thermique (en anglais, heat shock protein ou HSP) sont une famille de protéines chaperons qui sont produites par les cellules en réponse à une exposition à des conditions de stress. Elles ont d'abord été décrites par Alfred Tissières en relation avec les chocs thermiques dans une étude qui prolongeait les observations de sur les chromosomes polytènes de glandes salivaires de mouche . Cependant, elles sont exprimées également lors d'autres types de stress cellulaires, dont l'exposition au froid, aux rayons UV et lors de la cicatrisation des plaies ou du remodelage tissulaire.
Réparation de l'ADNright|vignette|Chromosomes montrant de nombreuses lésions. La réparation de l'ADN est un ensemble de processus par lesquels une cellule identifie et corrige les dommages aux molécules d'ADN qui codent son génome. Dans les cellules, l'acide désoxyribonucléique (ADN) est soumis continuellement à des activités métaboliques normales et à des facteurs environnementaux portant atteinte à son intégrité. Ces facteurs environnementaux sont le plus souvent de nature chimique comme les radicaux libres de l'oxygène et les agents alkylants, ou physique, comme les radiations ultraviolettes et les rayonnements ionisants.
Évolution (biologie)En biologie, l’évolution est la transformation du monde vivant au cours du temps, qui se manifeste par des changements phénotypiques des organismes à travers les générations. Ces changements généralement graduels (mais pouvant être rapides ou lents) peuvent aboutir, à partir d’une seule espèce (dite « espèce-mère »), à la formation de nouvelles variétés périphériques devenant progressivement des « espèces-filles ». Inversement, la fusion de deux lignées par hybridation ou par symbiogenèse entre deux populations d'espèces différentes peuvent produire une troisième espèce nouvelle.
DénaturationEn biochimie, la dénaturation est le processus par lequel une macromolécule biologique, acide nucléique ou protéine, perd sa conformation tridimensionnelle normale : les protéines perdent leur repliement et se déplient, les deux brins appariés des duplex d'acides nucléiques se séparent. Cette conformation tridimensionnelle est le plus souvent nécessaire pour que les macromolécules biologiques puissent remplir leur fonction et donc la dénaturation inactive en général ces macromolécules biologiques.
Biosynthèse des protéinesvignette|Traduction de l'ARN messager en protéine par un ribosome. vignette|Structure générale d'un ARN de transfert. L'anticodon est en rouge. vignette|Appariement de l'anticodon d'ARNt d'alanine sur son codon d'ARNm. La biosynthèse des protéines est l'ensemble des processus biochimiques permettant aux cellules de produire leurs protéines à partir de leurs gènes afin de compenser les pertes en protéines par sécrétion ou par dégradation.
ProkaryotaUn procaryote est un micro-organisme unicellulaire dont la structure cellulaire ne comporte pas de noyau, et presque jamais d'organites membranés (la seule exception étant les thylakoïdes chez les cyanobactéries). Les procaryotes actuels sont les bactéries et les archées. Les Prokaryota ne constituent pas un taxon valide du point de vue de la phylogénie. Dans la classification du vivant en sept règnes, les procaryotes formaient un taxon paraphylétique, regroupant ainsi des êtres vivants partageant une structure cellulaire similaire et simple.
EukaryotaLes eucaryotes (Eukaryota) sont un domaine regroupant tous les organismes, unicellulaires ou multicellulaires, qui se caractérisent par la présence d'un noyau et généralement d'organites spécialisés dans la respiration, en particulier mitochondries chez les aérobies mais aussi hydrogénosomes chez certains anaérobies. On le distingue classiquement des deux autres domaines que sont les bactéries et les archées (mais le clade des eucaryotes s'embranche en fait parmi ces Archées).
Réparation par excision de nucléotidesvignette|Schéma de réparation d’excision par nucléotides La réparation par excision de nucléotides ou NER (pour nucleotide excision repair) est un des systèmes naturels permettant - dans une certaine mesure - la réparation de l'ADN dégradé (par exemple par une exposition aux ultraviolets ou à la radioactivité). Il permet de corriger principalement les lésions étendues ou qui déforment de manière importante l'ADN, comme les pontages avec des molécules exogènes.
ArchaeaLes archées () ou Archaea (du grec ancien , « originel, primitif »), anciennement appelés archéobactéries, sont des microorganismes unicellulaires procaryotes, c'est-à-dire des êtres vivants constitués d'une cellule unique qui ne comprend ni noyau ni organites, à l'instar des bactéries. D'apparence souvent semblable à ces dernières, les archées ont longtemps été considérées comme des bactéries extrêmophiles particulières, jusqu'à ce que les recherches phylogénétiques sur les procaryotes, commencées en 1965, aboutissent, avec les travaux de Carl Woese et George E.
Domaine protéiqueredresse=1.15|vignette|Exemples de structures de protéines organisées en domaines distincts. Le domaine de couleur brique, appelé domaine PH, est commun aux deux protéines,. Sa fonction est de fixer le phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate (PIP3) Un domaine protéique est une partie d'une protéine capable d'adopter une structure de manière autonome ou partiellement autonome du reste de la molécule. C'est un élément modulaire de la structure des protéines qui peuvent ainsi être composées de l'assemblage de plusieurs de ces domaines.
Enzymeredresse=1.5|vignette| Représentation d'une α-glucosidase () avec à sa droite le substrat au-dessus des produits de réaction . redresse=1.5|vignette|Diagramme d'une réaction catalysée montrant l'énergie E requise à différentes étapes suivant l'axe du temps t. Les substrats A et B en conditions normales requièrent une quantité d'énergie E1 pour atteindre l'état de transition A...B, à la suite duquel le produit de réaction AB peut se former. L'enzyme E crée un microenvironnement dans lequel A et B peuvent atteindre l'état de transition A.
GroELLa protéine GroEL appartient à la famille des chaperonines des molécules chaperonnes, et se trouve chez un grand nombre de bactéries. Elle est nécessaire pour le repliement efficace de nombreuses protéines. Afin de fonctionner efficacement, GroEL requiert le complexe protéique couvercle associé GroES. Chez les eucaryotes, les protéines Hsp60 et Hsp10 sont structurellement et fonctionnellement presque identiques à GroEL et GroES, respectivement. Chez l'homme, la protéine GroEL est un dodécamère en forme de ballon de rugby et est codée par le gène HSPD1, situé sur le .
Adobe AcrobatAdobe Acrobat est une famille de logiciels mis au point par Adobe Systems, pour manipuler des documents électroniques au format PDF. Le programme Adobe Acrobat Reader DC (auparavant appelé Adobe Acrobat Reader, puis Adobe Reader) est disponible gratuitement sur le site Web d'Adobe et permet l' et l'impression des fichiers PDF. Les nombreux programmes commerciaux de la gamme Acrobat permettent d'effectuer quelques modifications minimales et d'ajouter des fonctionnalités aux documents PDF (formulaire PDF par exemple).
ChaperoninHSP60, also known as chaperonins (Cpn), is a family of heat shock proteins originally sorted by their 60kDa molecular mass. They prevent misfolding of proteins during stressful situations such as high heat, by assisting protein folding. HSP60 belong to a large class of molecules that assist protein folding, called molecular chaperones. Newly made proteins usually must fold from a linear chain of amino acids into a three-dimensional tertiary structure.
Adobe (entreprise)Adobe Inc. ou Adobe, anciennement Adobe Systems (/adob/ en français, /əˈdoʊbi:/ en anglais) est une entreprise informatique éditant des logiciels graphiques dont InDesign, Acrobat, Photoshop, Illustrator et Flash. La société a également édité des logiciels de montage vidéo (Adobe Premiere Pro et After Effects) et audio (Adobe Audition). Ces derniers sont maintenant des références mondiales dans le domaine de l'édition vidéo, photo, audio et dans l'illustration et le graphisme.
Portable Document FormatLe Portable Document Format, communément abrégé en PDF, est un langage de description de page présenté par la société Adobe Systems en 1992 et qui est devenu une norme ISO en 2008. La spécificité du PDF est de préserver la mise en page d’un document telle qu'elle a été définie par son auteur, et cela quels que soient le logiciel, le système d'exploitation et l'ordinateur utilisés pour l’imprimer ou le visualiser. Le Portable Document Format qui se traduit de l'anglais en « format de document portable », généralement abrégé en PDF, est un format de fichier informatique créé par Adobe Systems.
Critiques des théories de l'évolutionEn tant que théorie scientifique, la théorie darwinienne de l'évolution des espèces par sélection naturelle fait l'objet de diverses critiques. L'idée d'évolution biologique est souvent rejetée car elle s'oppose à une vision spirituelle de l'homme, en le présentant comme le simple résultat du hasard, obéissant uniquement à des lois mécaniques et matérielles, et non le résultat d'un dessein où l'homme pourrait trouver du sens, en particulier par des croyants qui refusent l'idée d'évolution par fidélité à certains textes sacrés comme la Torah, la Bible ou le Coran.
Hsp90Hsp90 est une classe de protéines chaperonnes jouant en temps normal un rôle de protection du bon repliement tridimensionnel des protéines animales ou végétales, notamment en condition de chocs thermiques (HSP signifie heat shock protein, 90 désignant sa masse moléculaire). On soupçonne que sa déficience ou son inhibition lors de certaines situations de stress entrainerait une recrudescence de mutations non-mendéliennes ou épigénétiques lorsque des espèces traversent des conditions difficiles.
