Séance de cours

Protéines et hydrophobicité

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Dans cours

BIO-207: Cellular and molecular biology II

This course is aimed to familiarize students with the 3D organization of a eukaryotic cell, its compartmentalization, how cellular compartments communicate together and how a cell communicates with its environment. The related molecular mechanisms will be ...

Description

Cette séance de cours couvre la structure et le repliement des protéines, en se concentrant sur les protéines transmembranaires et l'importance de l'hydrophobicité. Il explique le rôle des acides aminés, polaires et non polaires, dans la structure des protéines, et discute du processus de pliage des protéines solubles et membranaires.

Enseignant·e·s (3)

Romain Zufferey

Enseignement et PhD Cours Biologie pour ingénieurs MSE-212 Le cours est une introduction aux sciences de la vie en tant que domaine pluridisciplinaire ayant de multiples connexions avec l'ingénierie des matériaux. Il permettra aux étudiants de trouver dans la biologie une inspiration lors des leur activités dans le domaine des matérieaux. Cellular biology and biochemistry for engineers BIO-105 Cours intégré d'introduction à la biologie cellulaire et la biochimie pour étudiant

Françoise Gisou van der Goot Grunberg

Gisou van der Goot est responsable du Laboratoire de Biologie Cellulaire et Membranaire et co-fondatrice de l'Institut dInfectiologie, à la Faculté des Sciences de la Vie de l'EPFL.Depuis 2021, Prof. van der Goot est Vice-présidente pour la transformation responsable, moteur du changement de l’EPFL vers une culture inclusive et un campus durable. De 2014 à 2020, Prof. van der Goot a occupé la fonction de Doyenne de cette même Faculté.Avant sa nomination à l'EPFL, en 2006, elle était Cheffe de Groupe à la Faculté des Sciences de lUniversité de Genève (UNIGE), puis Professeure Associée à la Faculté de Médecine. Prof. van der Goot a d'abord obtenu un diplôme dIngénieur de l'Ecole Centrale de Paris avant dentamer une thèse en Biophysique Moléculaire au CEA de Saclay (Université de Paris VI), suivie dun séjour postdoctoral au Laboratoire Européen de Biologie Moléculaire (EMBL) à Heidelberg (Allemagne). Différentes distinctions lui ont été décernées, dont, en 2001, le Prix Young Investigator de l'EMBO (Organisation européenne de Biologie Moléculaire), puis, en 2005, le soutien par le programme international du Howard Hughes Medical Institute (HHMI, Etats-Unis); en 2009, elle a été la première femme à obtenir le Prix Marcel Benoist. La même année, elle est élue membre de lEMBO. Les domaines dexpertise du Prof. van der Goot incluent les mécanismes moléculaires et cellulaires des toxines bactériennes, l'organisation des membranes (des mammifères) et la biologie des organelles. Prof. van der Goot est membre du conseil scientifique de diverses organisations telles que le Fonds National Suisse de la Recherche Scientifique (SNF), le Conseil Suisse de la Science et de la Technologie (CSST) et le Conseil Européen de la Recherche (ERC).

Wouter Richard Karthaus

Enseignement et PhD Doctorant·es actuel·les Jillian Rose Love, Estelle Deby, Ester Simkova, Turan Badalli Cours Cellular and molecular biology II BIO-207 Ce cours est destiné à familiariser les étudiants avec l'organisation 3-dimensionnelle d'une cellule eucaryote, sa compartimentalisation, comment des compartiments communiquent entre eux et comment une cellule communique avec son environment. Les mécanismes moléculaires sous jascents seront abordés. Practical - Karthaus Lab BIO-

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Concepts associés (18)

Acide aminé essentiel

vignette|Formule de la L-Lysine, un acide aminé dont la présence est cruciale en alimentation humaine. Un acide aminé essentiel, ou acide aminé indispensable (en anglais : IAA), est un acide aminé qui ne peut être synthétisé de novo par l'organisme ou qui est synthétisé à une vitesse insuffisante, et doit donc être apporté par l'alimentation, condition nécessaire au bon fonctionnement de l'organisme. Chez l'humain, neuf acides aminés sont considérés comme essentiels : le tryptophane, la lysine, la méthionine, la phénylalanine, la thréonine, la valine, la leucine, l'isoleucine et l'histidine.

Protein fold class

In molecular biology, protein fold classes are broad categories of protein tertiary structure topology. They describe groups of proteins that share similar amino acid and secondary structure proportions. Each class contains multiple, independent protein superfamilies (i.e. are not necessarily evolutionarily related to one another). Four large classes of protein that are generally agreed upon by the two main structure classification databases (SCOP and CATH).

Acide aminé protéinogène

vignette|Structure de la , parfois considérée comme un aminé protéinogène bien qu'elle ait une chaîne latérale identique à celle de la méthionine. Elle amorce la biosynthèse des protéines chez les procaryotes et dans les mitochondries et les chloroplastes des eucaryotes, mais pas dans le cytosol de ces derniers. Elle dérive de la méthionine par adjonction d'un groupe aldéhyde sur l'atome d'azote de l'amine primaire Un acide aminé protéinogène est un acide aminé incorporé dans les protéines lors de la traduction de l'ARN messager par les ribosomes.

Acide aminé glucoformateur

Un acide aminé glucoformateur est un acide aminé susceptible d'être converti en glucose par la néoglucogenèse, par opposition aux acides aminés lipoformateurs et acides aminés cétoformateurs, qui sont convertis en corps cétoniques par la cétogenèse. La production de glucose à partir de ces acides aminés survient dans le foie lors du jeûne par conversion préalable des acides aminés en α-cétoacides, puis de ces cétoacides en glucose.

Acide aminé cétoformateur

Un acide aminé cétoformateur est un acide aminé susceptible d'être converti en corps cétoniques par la cétogenèse, par opposition aux acides aminés glucoformateurs qui sont, quant à eux, convertis en glucose. Les acides aminés cétoformateurs ne peuvent être convertis en glucose car les deux atomes de carbone du corps cétonique sont en fin de compte dégradés en dioxyde de carbone par le cycle de Krebs. Chez l'humain, deux acides aminés sont exclusivement cétoformateurs : la leucine ; la lysine. Chez l'humain

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Séances de cours associées (64)

Protéines : structure et fonction

Explore la structure et la fonction des protéines, en mettant l'accent sur leurs divers rôles dans les organismes vivants.

Protéines : Dogme central et traduction

Explique la synthèse des protéines, la traduction et le dogme central de la biologie moléculaire.

Pliage des protéines: structure et interactions

Explore le repliement des protéines, les acides aminés, la traduction de l'ARN et les forces attrayantes, en soulignant l'importance de la conformation à l'état natif et des structures compactes.

Ingénierie des protéines: structure, fonction et applications

Couvre la structure, la fonction et l'ingénierie des protéines, en mettant l'accent sur leur importance biologique et leurs applications en biotechnologie.

Composition et structure des protéines

Explore la composition des protéines, les liaisons peptidiques, les structures secondaires et la prédiction du repliement des protéines.

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Concepts associés (18)

Acide aminé essentiel

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Acide aminé protéinogène

Acide aminé glucoformateur

Acide aminé cétoformateur

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