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Séance de cours

Protéines et hydrophobicité

Dans cours

BIO-207: Cellular and molecular biology II

This course is aimed to familiarize students with the 3D organization of a eukaryotic cell, its compartmentalization, how cellular compartments communicate together and how a cell communicates with its environment. The related molecular mechanisms will be ...

Description

Cette séance de cours couvre la structure et le repliement des protéines, en se concentrant sur les protéines transmembranaires et l'importance de l'hydrophobicité. Il explique le rôle des acides aminés, polaires et non polaires, dans la structure des protéines, et discute du processus de pliage des protéines solubles et membranaires.

Enseignant·e·s (3)

Wouter Richard Karthaus

Romain Zufferey

Françoise Gisou van der Goot Grunberg

Gisou van der Goot est responsable du Laboratoire de Biologie Cellulaire et Membranaire et co-fondatrice de l'Institut dInfectiologie, à la Faculté des Sciences de la Vie de l'EPFL.Depuis 2021, Prof. van der Goot est Vice-présidente pour la transformation responsable, moteur du changement de l’EPFL vers une culture inclusive et un campus durable. De 2014 à 2020, Prof. van der Goot a occupé la fonction de Doyenne de cette même Faculté.Avant sa nomination à l'EPFL, en 2006, elle était Cheffe de Groupe à la Faculté des Sciences de lUniversité de Genève (UNIGE), puis Professeure Associée à la Faculté de Médecine. Prof. van der Goot a d'abord obtenu un diplôme dIngénieur de l'Ecole Centrale de Paris avant dentamer une thèse en Biophysique Moléculaire au CEA de Saclay (Université de Paris VI), suivie dun séjour postdoctoral au Laboratoire Européen de Biologie Moléculaire (EMBL) à Heidelberg (Allemagne). Différentes distinctions lui ont été décernées, dont, en 2001, le Prix Young Investigator de l'EMBO (Organisation européenne de Biologie Moléculaire), puis, en 2005, le soutien par le programme international du Howard Hughes Medical Institute (HHMI, Etats-Unis); en 2009, elle a été la première femme à obtenir le Prix Marcel Benoist. La même année, elle est élue membre de lEMBO. Les domaines dexpertise du Prof. van der Goot incluent les mécanismes moléculaires et cellulaires des toxines bactériennes, l'organisation des membranes (des mammifères) et la biologie des organelles. Prof. van der Goot est membre du conseil scientifique de diverses organisations telles que le Fonds National Suisse de la Recherche Scientifique (SNF), le Conseil Suisse de la Science et de la Technologie (CSST) et le Conseil Européen de la Recherche (ERC).

Source officielle

Concepts associés (17)

Repliement des protéines

thumb|right|300px|Repliement des protéines Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel. Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure).

Acide aminé

vignette|Structure générique d'un acide , classe d'acides aminés majeure en biochimie entrant notamment dans la constitution des protéines. La chaîne latérale est ici représentée par le symbole R en magenta, tandis que le est orangé. vignette| Structure et classification des aminés protéinogènes des eucaryotes. La pyrrolysine n'y figure pas car on ne la trouve que chez certaines archées méthanogènes. vignette|Structure de la gabapentine.

Acide aminé essentiel

vignette|Formule de la L-Lysine, un acide aminé dont la présence est cruciale en alimentation humaine. Un acide aminé essentiel, ou acide aminé indispensable (en anglais : IAA), est un acide aminé qui ne peut être synthétisé de novo par l'organisme ou qui est synthétisé à une vitesse insuffisante, et doit donc être apporté par l'alimentation, condition nécessaire au bon fonctionnement de l'organisme. Chez l'humain, neuf acides aminés sont considérés comme essentiels : le tryptophane, la lysine, la méthionine, la phénylalanine, la thréonine, la valine, la leucine, l'isoleucine et l'histidine.

Protein fold class

In molecular biology, protein fold classes are broad categories of protein tertiary structure topology. They describe groups of proteins that share similar amino acid and secondary structure proportions. Each class contains multiple, independent protein superfamilies (i.e. are not necessarily evolutionarily related to one another). Four large classes of protein that are generally agreed upon by the two main structure classification databases (SCOP and CATH).

Acide aminé protéinogène

vignette|Structure de la , parfois considérée comme un aminé protéinogène bien qu'elle ait une chaîne latérale identique à celle de la méthionine. Elle amorce la biosynthèse des protéines chez les procaryotes et dans les mitochondries et les chloroplastes des eucaryotes, mais pas dans le cytosol de ces derniers. Elle dérive de la méthionine par adjonction d'un groupe aldéhyde sur l'atome d'azote de l'amine primaire Un acide aminé protéinogène est un acide aminé incorporé dans les protéines lors de la traduction de l'ARN messager par les ribosomes.

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Explique la synthèse des protéines, la traduction et le dogme central de la biologie moléculaire.

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Couvre la structure de la membrane plasmique, la composition des protéines, les variations des acides gras, le repliement des protéines et les propriétés des acides aminés.

Composition et structure des protéines

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