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Séance de cours

Mécanisme moléculaire de Chaperonin GroEL

Description

Cette séance de cours s'inscrit dans le mécanisme moléculaire et la préférence du client de la chaperonine GroEL, explorant son rôle dans le pliage des protéines et la prévention de l'agrégation. La recherche de Hideki Taguchi sur le système GroEL/ES est mise en évidence, montrant son impact sur l'homéostasie des protéines et la fonction cellulaire.

Source officielle

Concepts associés (32)

Protéine chaperon

Une protéine chaperon est une protéine dont la fonction est d'assister d'autres protéines dans leur maturation en évitant la formation d'agrégats via les domaines hydrophobes présents sur leur surface lors de leur repliement tridimensionnel. Beaucoup de protéines chaperons sont des protéines de choc thermique (Heat shock proteins - Hsp), c'est-à-dire des protéines exprimées en réponse à des variations de température ou d'autres types de stress cellulaire, tel que le stress oxydant.

GroEL

La protéine GroEL appartient à la famille des chaperonines des molécules chaperonnes, et se trouve chez un grand nombre de bactéries. Elle est nécessaire pour le repliement efficace de nombreuses protéines. Afin de fonctionner efficacement, GroEL requiert le complexe protéique couvercle associé GroES. Chez les eucaryotes, les protéines Hsp60 et Hsp10 sont structurellement et fonctionnellement presque identiques à GroEL et GroES, respectivement. Chez l'homme, la protéine GroEL est un dodécamère en forme de ballon de rugby et est codée par le gène HSPD1, situé sur le .

Chaperonin

HSP60, also known as chaperonins (Cpn), is a family of heat shock proteins originally sorted by their 60kDa molecular mass. They prevent misfolding of proteins during stressful situations such as high heat, by assisting protein folding. HSP60 belong to a large class of molecules that assist protein folding, called molecular chaperones. Newly made proteins usually must fold from a linear chain of amino acids into a three-dimensional tertiary structure.

Repliement des protéines

thumb|right|300px|Repliement des protéines Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel. Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure).

Clé de chiffrement

Une clé est un paramètre utilisé en entrée d'une opération cryptographique (chiffrement, déchiffrement, scellement, signature numérique, vérification de signature). Une clé de chiffrement peut être symétrique (cryptographie symétrique) ou asymétrique (cryptographie asymétrique). Dans le premier cas, la même clé sert à chiffrer et à déchiffrer. Dans le second cas on utilise deux clés différentes, la clé publique est utilisée au chiffrement alors que celle servant au déchiffrement est gardée secrète : la clé secrète, ou clé privée, et ne peut pas se déduire de la clé publique.

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Séances de cours associées (36)

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Pliage des protéines: Chaperone Solutions

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Pliage des protéines : Dynamique des non-équilibres

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Dynamique de pliage des protéines

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Protéine chaperon

GroEL

Chaperonin

Repliement des protéines

Clé de chiffrement

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