Structure des protéinesLa structure des protéines est la composition en acides aminés et la conformation en trois dimensions des protéines. Elle décrit la position relative des différents atomes qui composent une protéine donnée. Les protéines sont des macromolécules de la cellule, dont elles constituent la « boîte à outils », lui permettant de digérer sa nourriture, produire son énergie, de fabriquer ses constituants, de se déplacer, etc. Elles se composent d'un enchaînement linéaire d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.
Pore nucléaireLes pores nucléaires sont de grands complexes protéiques (poids moléculaire estimé à 125 000 kDa) traversant l'enveloppe nucléaire, qui est une double membrane entourant le noyau des cellules eucaryotes. Les pores nucléaires permettent les échanges entre le noyau et le cytoplasme. Il existe environ 100 protéines de types différents appelées nucléoporines qui entrent dans la composition du pore. Il y a entre 2000 et 6000 pores par noyaux (1/3 de la surface).
Cis-regulatory elementCis-regulatory elements (CREs) or Cis''-regulatory modules (CRMs) are regions of non-coding DNA which regulate the transcription of neighboring genes. CREs are vital components of genetic regulatory networks, which in turn control morphogenesis, the development of anatomy, and other aspects of embryonic development, studied in evolutionary developmental biology. CREs are found in the vicinity of the genes that they regulate. CREs typically regulate gene transcription by binding to transcription factors.
Aptamèrevignette|Structure d'un aptamère ARN spécifique de la biotine. L'aptamère et sa surface moléculaire sont représentés en jaune. La biotine (sphères) s'insère de manière très ajustée dans une cavité de la structure de l'ARN Un aptamère est un oligonucléotide synthétique, le plus souvent un ARN qui est capable de fixer un ligand spécifique et parfois de catalyser une réaction chimique sur ce ligand. Les aptamères sont en général des composés synthétiques, isolés in vitro à partir de banques combinatoires d'un grand nombre de composés de séquence aléatoire par une méthode de sélection itérative appelée SELEX.
Calmodulinevignette|Structure d'une calmoludine humaine (). La calmoduline (CaM, abréviation pour calcium-modulated protein) est une calciprotéine ubiquitaire, capable de s'associer aux ions calcium présents dans le milieu cellulaire. Elle possède en effet quatre motifs en main EF, chacun étant capable de s'associer avec un atome de calcium. Elle comprend constituant deux sous-unités globulaires. La liaison avec l'ion calcium induit un changement de conformation de la protéine et forme un complexe calcium-calmoduline (Ca2+-CaM).
Lamina (biologie)La lamina nucléaire est un maillage fibrillaire dense bordant (côté nucléoplasme) l'enveloppe nucléaire d'une cellule. Il s'agit d'un réseau protéique fibreux, homologue aux filaments intermédiaires qui double la membrane interne de l'enveloppe nucléaire formant une couche de 10 à 20 nm d'épaisseur et interrompue par des pores nucléaires. Ce réseau est composé de polypeptides appelés lamines de 3 types différents : lamine A, lamine B et lamine C. La lamine A et la lamine C sont quasi identiques.
Protéine de fusionUne protéine de fusion est une protéine artificielle obtenue par la combinaison de différentes protéines, ou partie de protéines. Elle est obtenue à la suite de la création par recombinaison de l'ADN d'un gène comportant les cadres de lecture ouverts correspondant aux protéines ou parties de protéines désirées. Les protéines de fusion peuvent également être appelées protéines chimères. Une des applications les plus connues des protéines de fusion est la fusion d'une protéine d'intérêt à une protéine fluorescente.
Riboswitchredresse=1.25|vignette|Structure 3D du riborégulateur fixant la Un riboswitch est un des systèmes de type riborégulateur. Il s'agit d'une structure d'ARN présente sur la partie amont (en 5'), non traduite, de certains ARN messagers. Un riboswitch comporte deux parties : l'aptamère (simple ou en tandem) et la plateforme d'expression. L'aptamère peut lier directement un ligand (une petite molécule) ce qui déclenche une modification de structure de la plateforme d'expression.
