Thermodynamique hors équilibreLa thermodynamique hors équilibre est le domaine de recherche étudiant les phénomènes de relaxation et de transport au voisinage de l'équilibre thermodynamique. Il s'agit là de phénomènes dissipatifs donc irréversibles, liés à une augmentation de l'entropie. Les méthodes présentées ici relèvent de la thermodynamique proprement dite, qui permet de donner les lois caractérisant un phénomène.
TempératureLa température est une grandeur physique mesurée à l’aide d’un thermomètre et étudiée en thermométrie. Dans la vie courante, elle est reliée aux sensations de froid et de chaud, provenant du transfert thermique entre le corps humain et son environnement. En physique, elle se définit de plusieurs manières : comme fonction croissante du degré d’agitation thermique des particules (en théorie cinétique des gaz), par l’équilibre des transferts thermiques entre plusieurs systèmes ou à partir de l’entropie (en thermodynamique et en physique statistique).
Deuxième principe de la thermodynamiqueLe deuxième principe de la thermodynamique (également connu sous le nom de deuxième loi de la thermodynamique ou principe de Carnot) établit l'irréversibilité des phénomènes physiques, en particulier lors des échanges thermiques. C'est un principe d'évolution qui fut énoncé pour la première fois par Sadi Carnot en 1824. Il a depuis fait l'objet de nombreuses généralisations et formulations successives par Clapeyron (1834), Clausius (1850), Lord Kelvin, Ludwig Boltzmann en 1873 et Max Planck (voir Histoire de la thermodynamique et de la mécanique statistique), tout au long du et au-delà jusqu'à nos jours.
Cinétique chimiqueLa cinétique chimique est l'étude de la vitesse des réactions chimiques. Sur le plan disciplinaire, elle fait partie de la chimie physique. Certaines réactions sont totales et très rapides, voire instantanées, comme les explosions. D'autres sont tellement lentes qu'elles durent plusieurs années (comme la formation de la rouille), voire plusieurs siècles (comme la formation du charbon ou du pétrole). Certaines sont même tellement lentes que les réactifs de départ sont considérés comme stables, par exemple la transformation du diamant en carbone graphite.
Premier principe de la thermodynamiqueSelon le premier principe de la thermodynamique, lors de toute transformation, il y a conservation de l'énergie. Dans le cas des systèmes thermodynamiques fermés, il s'énonce de la manière suivante : Au cours d'une transformation quelconque d'un système fermé, la variation de son énergie est égale à la quantité d'énergie échangée avec le milieu extérieur, par transfert thermique (chaleur) et transfert mécanique (travail).
Biochimievignette|Représentation tridimensionnelle de la neuraminidase. Les coordonnées des atomes ont été obtenues par cristallographie aux rayons X sur un échantillon de protéine cristallisée. vignette| Relations schématiques entre la biochimie, la génétique et la biologie moléculaire. La biochimie est l'étude des réactions chimiques qui se déroulent au sein des êtres vivants, et notamment dans les cellules. La complexité des processus chimiques biologiques est contrôlée à travers la signalisation cellulaire et les transferts d'énergie au cours du métabolisme.
Reformage catalytiqueLe reformage catalytique est une opération chimique servant à valoriser une fraction du pétrole (le naphta lourd) en essence. vignette|Unité de reformage catalytique vignette|Reformage catalytique continu / platformage Dans ce procédé, un catalyseur permet de déclencher les réactions chimiques. À partir d'un naphta lourd débarrassé de soufre, le produit passe à travers une série de quatre réacteurs qui transforment les alcanes saturés en alcanes insaturés en les débarrassant partiellement de leurs atomes d'hydrogène.
Effet isotopique cinétiqueL'effet isotopique cinétique (en anglais, kinetic isotope effect ou KIE) est la variation de la vitesse d'une réaction chimique lorsqu'un atome d'un des réactifs est remplacé par l'un de ses isotopes. Par exemple, le remplacement d'un atome C par un atome C conduit à un effet isotopique cinétique défini par le rapport des constantes de vitesse (on met en général au numérateur la constante qui concerne l'isotope le plus léger). Dans la substitution nucléophile du bromure de méthyle par l'ion cyanure, le rapport mesuré est de .
Chemical specificityChemical specificity is the ability of binding site of a macromolecule (such as a protein) to bind specific ligands. The fewer ligands a protein can bind, the greater its specificity. Specificity describes the strength of binding between a given protein and ligand. This relationship can be described by a dissociation constant, which characterizes the balance between bound and unbound states for the protein-ligand system.
Processus unimoléculaireUn processus unimoléculaire est un processus dans lequel une seule molécule réagit afin de se transformer en une autre molécule (isomérisation) ou bien en plusieurs molécules (dissociation). En cinétique chimique, une étape élémentaire unimoléculaire sera d'ordre un par rapport au seul réactif. Si une réaction unimoléculaire donnée n'est pas d'ordre un expérimentalement, il faut conclure qu'il possède plus qu'une étape élémentaire. En pratique, nombreuses réactions unimoléculaires sont d'ordre deux, ce qui s'explique par le mécanisme Lindemann-Hinshelwood de deux étapes.
Catalyse homogèneLa catalyse homogène est un type de catalyse dans laquelle le catalyseur est dans la même phase que les réactifs et les produits de la réaction catalysée. On distingue deux catégories de catalyse homogène, selon qu'il s'agit de : acides ou bases. On la qualifie de catalyse homogène acido-basique ; oxydants ou réducteurs. On la qualifie de catalyse homogène oxydo-réductrice. Contrairement à la catalyse hétérogène qui permet de séparer le catalyseur facilement, la catalyse homogène ne permet pas de séparer le catalyseur tel quel du milieu réactionnel.
Inhibiteur mixteUn inhibiteur mixte est un inhibiteur enzymatique qui agit en se liant à un site allostérique de l'enzyme, distinct du site actif de cette dernière, sans bloquer la liaison du substrat au site catalytique. La liaison du substrat au site catalytique module l'affinité du site allostérique pour l'inhibiteur, et réciproquement. Un inhibiteur mixte présente donc une affinité plus grande ou bien pour le complexe enzyme-substrat, ou bien pour l'enzyme libre ; dans le cas où l'affinité de l'inhibiteur est indépendante de la liaison du substrat, il s'agit d'un inhibiteur non compétitif.
