Séance de cours

Pliage des protéines: énergie libre et interactions

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Dans cours

BIO-212: Biological chemistry I

Biochemistry is a key discipline for the Life Sciences. Biological Chemistry I and II are two tightly interconnected courses that aim to describe and understand in molecular terms the processes that make life possible. ...

Description

Cette séance de cours couvre le concept d'énergie libre dans le repliement des protéines, y compris les déterminants énergétiques et les interactions protéine-protéine. Il explique le rôle de l'entropie et de l'enthalpie dans les réactions spontanées, les constantes d'équilibre et des exemples comme l'hydrolyse de l'ATP. La séance de cours explore également l'équilibre acido-basique, les états de protonation et l'effet hydrophobe. Il discute des propriétés thermodynamiques des protéines, en se concentrant sur la calorimétrie et le déroulement des réactions. En outre, il explore l'importance de la liaison dans les processus cellulaires, le paysage énergétique de la liaison et l'affinité de liaison. La relation entre l'affinité et la spécificité dans les interactions protéine-ligand est mise en évidence, ainsi que la détermination des constantes d'équilibre et des processus contrôlés par la liaison.

Enseignant·e·s (4)

Matteo Dal Peraro

Enseignement et PhD Doctorant·es actuel·les Verena Rukes, Parth Bibekar, Arthur Samurkas, Fernando Augusto Teixeira Pinto Meireles, Benedikt Singer, Artemiy Burov, Ekaterina Pyatova, Edoardo Cavani, Alissa Agerova, Marianna Mitsioni, Jana Susanne Anton, Roxana Ghasemi A dirigé les thèses EPFL de Matteo Thomas Degiacomi, Thomas Lemmin, Enrico Spiga, Christophe Bovigny, Hasan Pezeshgi Modarres, Martina Audagnotto, Giorgio Elikem Tamo, Alexandra Styliani Kalantzi, Deniz Aydin, Giulia Fonti, Alessio Prunotto,

Bruno Emanuel Ferreira De Sousa Correia

Throughout my PhD and postdoctoral studies I was trained in world-renowned laboratories and institutions in the United States of America (University of Washington and The Scripps Research Institute). Very early in my scientific career I found out my fascination about protein structure and function. My PhD studies evolved in the direction of immunogen design and vaccine engineering which sparked my interest in the many needs and opportunities in vaccinology and translational research. My efforts resulted in an enlightening piece of work where for the first time, computationally designed immunogens elicited potent neutralizing antibodies. During my postdoctoral studies I joined a chemical biology laboratory at the Scripps Research Institute. In this stage I developed novel chemoproteomics methods for the identification of protein-small molecule interaction sites in complex proteomes. In March 2015, I joined the École Polytechnique Fédérale de Lausanne (EPFL) – Switzerland as a tenure track assistant professor. The focus of my research group is to develop computational tools for protein design with particular emphasis in applying these strategies to immunoengineering (e.g. vaccine and cancer immunotherapy). The activities in my laboratory focus on computational design methods development and experimental characterization of the designed proteins. Our laboratory has been awarded with 2 prestigious research grants from the European Research Council. Lastly, I have been awarded the prize for best teacher of Life sciences in 2019.

Giovanni D'Angelo

Enseignement et PhD Doctorant·es actuel·les Mélissa Ruiz, Gary Domeniconi, Irmak Kaysudu, Alessandro Valente, Surayyo Akramkhanova, Jean Andrea Maillat, Linda Wedemann, Manel Leila Nadia Boussouf, Jiayan Lin, Nika Gorsek, Christina Ulrich, William Daniel Chan-Ha Verdier A dirigé les thèses EPFL de Laura Capolupo, Jaipreet Singh Loomba, Halima Hannah Emilie Schede A co-dirigé les thèses EPFL de Muhammad Umair Anwar Cours Biological chemistry II BIO-213 La biochimie est une discipline clé da

Source officielle

Proximité ontologique

Physique

Thermodynamique: Statistical mechanics

Concepts associés (32)

Équilibre chimique

Un équilibre chimique est le résultat de deux réactions chimiques simultanées dont les effets s'annulent mutuellement. Une réaction telle que la combustion du propane avec l'oxygène, qui s'arrête lorsque l'un des réactifs est totalement épuisé, est qualifiée de réaction totale, complète ou irréversible. À contrario, une réaction comme l'estérification, aboutissant à un mélange stable dans le temps de réactifs et de produits, sans disparition totale de l'une des espèces chimiques, est qualifiée de réaction partielle, incomplète, réversible ou inversible : ce type de réaction aboutit à un équilibre chimique.

Équilibre thermodynamique

vignette|200px|Exemple d'équilibre thermodynamique de deux systèmes, en l'occurrence deux phases : l'équilibre liquide-vapeur du brome. En thermodynamique, un équilibre thermodynamique correspond à l'état d'un système ne subissant aucune évolution à l'échelle macroscopique. Les grandeurs intensives caractérisant ce système (notamment la pression, la température et les potentiels chimiques) sont alors homogènes dans l'espace et constantes dans le temps.

Détermination des constantes d'équilibre

Les constantes d'équilibre sont évaluées pour quantifier les équilibres chimiques à partir de mesures de concentrations, directes ou indirectes, et mettant en œuvre des techniques numériques. Cet article se limite aux équilibres en solutions entre solutés pour lesquels l'activité chimique est mesurée par la concentration molaire en mol L−1. Destiné aux praticiens spécialisés ainsi qu'aux apprentis ayant une appréciation de base des équilibres chimiques, cet article traite du sujet en profondeur jusqu'à permettre la programmation des techniques de détermination en se souciant de la rigueur statistique, et s'attarde à l'interprétation objective des résultats.

Équilibre dynamique

Un équilibre dynamique peut avoir différentes significations : l'équilibre dynamique d'une pièce en rotation est atteint lorsque aucune vibration ne se produit quelle que soit sa vitesse de rotation. équilibre chimique dans lequel une réaction réversible se produit, mais sans modifier globalement le ratio réactif/produit, ces composés étant détruits aussi rapidement qu'ils sont produits, ce qui signifie qu'il n'y a pas de changement net dans la composition du système chimique. C'est un cas particulier d'état stationnaire.

Système thermodynamique

En thermodynamique classique, un système thermodynamique est une portion de l'Univers que l'on isole par la pensée du reste de l'Univers, ce dernier constituant alors le milieu extérieur. Le système thermodynamique n'est pas forcément défini par une frontière matérielle, ni nécessairement connexe. Les gouttes de liquide dans un brouillard, par exemple, définissent un système thermodynamique. Le milieu extérieur considéré est constitué par la portion d'Univers en interaction avec le système étudié.

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Séances de cours associées (64)

Pliage des protéines: Insights thermodynamiques

Plonge dans les déterminants énergétiques du repliement des protéines, des constantes d'équilibre et des propriétés thermodynamiques des protéines, en mettant l'accent sur l'enthalpie, l'entropie et la capacité thermique.

Deuxième loi de la thermodynamique

Il explore la deuxième loi de la thermodynamique, Gibbs Free Energy, les constantes d'équilibre et le principe du Châtelier.

Équilibres de phase : comprendre la séparation vapeur-liquide

Fournit un aperçu des diagrammes de phase vapeur-liquide et de leur rôle dans les processus de séparation, en se concentrant sur les équilibres de phase et la règle de phase de Gibbs.

Équilibres thermodynamiques : modèles de solutions

Explore les modèles de solutions pour les mélanges binaires, y compris les solutions régulières et réelles, l'énergie d'échange et les quantités thermodynamiques.

Calorimétrie : principes et applications en thermodynamique

Discute des principes de la calorimétrie, y compris le transfert de chaleur, les coefficients calorimétriques et leurs applications en thermodynamique.

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Concepts associés (32)

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Équilibre thermodynamique

Détermination des constantes d'équilibre

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