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Protease AAA+ bactérienne : contrôle d'activité et dérégulation toxique

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Description

Cette séance de cours explore le contrôle de l'activité et la déréglementation toxique d'une protéase AAA+ bactérienne, en mettant l'accent sur le rôle des machines AAA+ dans le contrôle de la qualité des protéines, l'architecture modulaire des protéines AAA+ et le contrôle de l'activité globale de la protéase ClpC/ClpP par la protéine adaptateur MecA. On discute des structures cryoEM du complexe S. aureus MecA/ClpC/ClpP et du complexe CLpC-ATPYS, ainsi que des divers états d'activité du cycle CLpC AAA2. La séance de cours se penche également sur les mécanismes de contrôle de l'activité du CLPC, les éléments structuraux qui alimentent la formation du complexe CLPC/ClPP et le potentiel d'activation du CLPC induite par la drogue pour créer une toxicité.

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Concepts associés (26)

Agrégation des protéines

L'agrégation des protéines (ou agrégation/agglomération protéique) est un phénomène biologique dans lequel les protéines mal repliées s'agrègent (c'est-à-dire qu'elles s'accumulent et se groupent entre elles), de façon intra- comme extra-cellulaire. Ces agrégats de protéines sont souvent corrélés avec des maladies. De fait, les agrégats de protéines ont été impliqués dans une grande variété de maladies qu'on a appelées amyloïdoses, parmi lesquelles on retrouve la SLA, les maladies d'Alzheimer et de Parkinson, ou encore les maladies à prions.

Repliement des protéines

thumb|right|300px|Repliement des protéines Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel. Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure).

Equilibrium unfolding

In biochemistry, equilibrium unfolding is the process of unfolding a protein or RNA molecule by gradually changing its environment, such as by changing the temperature or pressure, pH, adding chemical denaturants, or applying force as with an atomic force microscope tip. If the equilibrium was maintained at all steps, the process theoretically should be reversible during equilibrium folding. Equilibrium unfolding can be used to determine the thermodynamic stability of the protein or RNA structure, i.e.

Protéasome

Les protéasomes sont des complexes enzymatiques multiprotéiques que l'on retrouve chez les eucaryotes, les archées ainsi que chez quelques bactéries de l'ordre Actinomycetales. Dans les cellules eucaryotes il se trouve dans le cytosol et est associé au réticulum endoplasmique ainsi que dans le noyau. Leur fonction principale est de dégrader les protéines mal repliées, dénaturées ou obsolètes de manière ciblée. Cette dégradation se fait par protéolyse, une réaction chimique qui coupe les liaisons peptidiques et qui est effectuée par des enzymes appelées protéases.

Structure des protéines

La structure des protéines est la composition en acides aminés et la conformation en trois dimensions des protéines. Elle décrit la position relative des différents atomes qui composent une protéine donnée. Les protéines sont des macromolécules de la cellule, dont elles constituent la « boîte à outils », lui permettant de digérer sa nourriture, produire son énergie, de fabriquer ses constituants, de se déplacer, etc. Elles se composent d'un enchaînement linéaire d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.

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Maturation des protéines : modifications post-traductionnelles

Couvre la maturation des protéines et le rôle des modifications post-traductionnelles dans leur fonctionnalité et leur régulation.

Homéostase protéique : Mécanismes d'appareillage Golgi

Explore les mécanismes d'homéostasie protéique de l'appareil Golgi, y compris le contrôle de la qualité, l'impact du stress protéotoxique et le déploiement des protéines induites.

Pliage des protéines: mécanismes et conséquences

Explore le repliement des protéines, les conséquences du mauvais repliement, le rôle des chaperons et l'importance de l'ATP.

Régulation de la fonction protéique: Mécanismes de dégradation

Couvre les mécanismes de dégradation des protéines, y compris les rôles du protéasome et de l'autophagie dans la régulation de la fonction protéique.

Composition et structure des protéines

Explore la composition des protéines, les liaisons peptidiques, les structures secondaires et la prédiction du repliement des protéines.

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