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Séance de cours

Effet de la relaxation sur l'aimantisation

Description

Cette séance de cours porte sur l'importance de la spectroscopie RMN pour les chimistes, en mettant l'accent sur l'effet de la relaxation sur la magnétisation. Il explique les équations Bloch, les effets T1 et T2 sur le signal, les conditions optimales pour mesurer T1 en utilisant la récupération d'inversion, et le choix de l'angle de bascule pour la mesure T1.

Dans MOOC

Principes fondamentaux de l'imagerie biomédicale : Imagerie par résonance magnétique (IRM)

Source officielle

Concepts associés (27)

Spectroscopie RMN

vignette|redresse|Spectromètre RMN avec passeur automatique d'échantillons utilisé en chimie organique pour la détermination des structures chimiques. vignette|redresse|Animation présentant le principe de la Résonance Magnétique Nucléaire (RMN). La spectroscopie RMN est une technique qui exploite les propriétés magnétiques de certains noyaux atomiques. Elle est basée sur le phénomène de résonance magnétique nucléaire (RMN), utilisé également en sous le nom d’.

Spin–lattice relaxation

During nuclear magnetic resonance observations, spin–lattice relaxation is the mechanism by which the longitudinal component of the total nuclear magnetic moment vector (parallel to the constant magnetic field) exponentially relaxes from a higher energy, non-equilibrium state to thermodynamic equilibrium with its surroundings (the "lattice"). It is characterized by the spin–lattice relaxation time, a time constant known as T1.

Spin–spin relaxation

In physics, the spin–spin relaxation is the mechanism by which Mxy, the transverse component of the magnetization vector, exponentially decays towards its equilibrium value in nuclear magnetic resonance (NMR) and magnetic resonance imaging (MRI). It is characterized by the spin–spin relaxation time, known as T2, a time constant characterizing the signal decay. It is named in contrast to T1, the spin–lattice relaxation time.

Nuclear magnetic resonance spectroscopy of proteins

Nuclear magnetic resonance spectroscopy of proteins (usually abbreviated protein NMR) is a field of structural biology in which NMR spectroscopy is used to obtain information about the structure and dynamics of proteins, and also nucleic acids, and their complexes. The field was pioneered by Richard R. Ernst and Kurt Wüthrich at the ETH, and by Ad Bax, Marius Clore, Angela Gronenborn at the NIH, and Gerhard Wagner at Harvard University, among others.

Spectroscopie RMN en deux dimensions

La spectroscopie RMN en deux dimensions ou spectroscopie RMN bidimensionnelle ou encore RMN-2D est un ensemble de dispositifs de reconnaissance de relations de proximité, dans l'espace ou à travers les liaisons, entre plusieurs noyaux actifs en RMN. Il s'agit de RMN de corrélation. Dans une expérience de spectroscopie RMN bidimensionnelle, le résultat est un spectre en trois dimensions : le déplacement chimique pour le noyau 1 (δ1), le déplacement chimique pour le noyau 2 (δ2) et l'intensité du signal.

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Spin échos & transfert de cohérence

Explore les échos de spin, le transfert de cohérence, le formalisme de l'opérateur de produit et l'expérience INEPT en spectroscopie RMN.

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Introduit les fondamentaux de la relaxation spin en résonance magnétique, couvrant la relaxation spin-lattice et spin-spin, et le mouvement rotationnel dans les liquides.

Effet de surhausseur nucléaire

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