Inhibiteur enzymatiquethumb|upright=1.2|Complexe d'une protéase du VIH (rubans rouges, bleus et jaunes) associée à l'inhibiteur qu'est le ritonavir (petite structure en bâtons et boules près du centre). Un inhibiteur enzymatique est une substance se liant à une enzyme et qui en diminue l'activité. Un inhibiteur peut empêcher la fixation du substrat sur le site actif en se fixant à sa place, ou provoquer une déformation de l'enzyme qui rend celle-ci inactive (inhibiteur allostérique).
Catalyse enzymatiqueLa catalyse enzymatique est le processus par lequel des réactions chimiques sont catalysées dans les systèmes vivants par des protéines spécialisées ou des ARN appelés enzymes. La catalyse enzymatique est indispensable aux organismes vivants pour l'accélération spécifique des réactions nécessaires à leur métabolisme et à la biosynthèse de l'ensemble des biomolécules qui les composent. Les principes de la catalyse enzymatique sont analogues à ceux de la catalyse chimique (voir théorie de l'état de transition).
Cinétique enzymatiqueLa cinétique enzymatique a pour objet d'identifier et de décrire les mécanismes des réactions biochimiques, catalysées par les enzymes (réaction enzymatique), en étudiant leur vitesse c'est-à-dire leur évolution en fonction du temps. En partant des enzymes isolées et en allant vers les systèmes métaboliques organisés et intégrés, la cinétique enzymatique permet de décrire quantitativement les propriétés catalytiques des enzymes et les mécanismes mis en place pour leur régulation.
Constante de vitesseDans la cinétique chimique, la constante de vitesse (ou le coefficient de vitesse) k est une mesure de la vitesse d'une réaction chimique. Pour une réaction élémentaire ou une étape élémentaire entre les réactifs A et B, la vitesse de réaction dépend des concentrations. La vitesse de réaction dans un réacteur fermé au cours du temps noté v(t) peut être déterminé par l'expression: Ici la constante de proportionnalité k(T) est la constante de vitesse de la réaction, qui dépend de la température.
Mécanisme réactionnelEn chimie, un mécanisme réactionnel est l'enchainement d'étapes, de réactions élémentaires, par lequel un changement chimique a lieu. Bien que, pour la plupart des réactions, seul le bilan global (transformation des réactifs en produits) soit observable directement, des expériences permettent de déterminer la séquence possible des étapes du mécanisme réactionnel associé. Un mécanisme réactionnel décrit en détail ce qui se passe à chaque étape d'une transformation chimique.
Réaction chimiqueUne réaction chimique est une transformation de la matière au cours de laquelle les espèces chimiques qui constituent la matière sont modifiées. Les espèces qui sont consommées sont appelées réactifs ; les espèces formées au cours de la réaction sont appelées produits. Depuis les travaux de Lavoisier (1777), les scientifiques savent que la réaction chimique se fait sans variation mesurable de la masse : , qui traduit la conservation de la masse. thumb|La réaction aluminothermique est une oxydo-réduction spectaculaire.
Activateur enzymatiqueUn activateur enzymatique est une substance qui se lie à une enzyme et favorise son activité. C'est l'opposé d'un inhibiteur enzymatique. Ce sont des espèces chimiques souvent impliquées dans la régulation allostérique d'enzymes clés du métabolisme. Ainsi, le fructose-2,6-bisphosphate est un activateur de la phosphofructokinase-1 et accélère la glycolyse en réponse à la présence d'insuline. Autre exemple, l'acétyl-CoA est un activateur allostérique de la pyruvate carboxylase.
Reaction progress kinetic analysisIn chemistry, reaction progress kinetic analysis (RPKA) is a subset of a broad range of kinetic techniques utilized to determine the rate laws of chemical reactions and to aid in elucidation of reaction mechanisms. While the concepts guiding reaction progress kinetic analysis are not new, the process was formalized by Professor Donna Blackmond (currently at Scripps Research Institute) in the late 1990s and has since seen increasingly widespread use.
Cinétique chimiqueLa cinétique chimique est l'étude de la vitesse des réactions chimiques. Sur le plan disciplinaire, elle fait partie de la chimie physique. Certaines réactions sont totales et très rapides, voire instantanées, comme les explosions. D'autres sont tellement lentes qu'elles durent plusieurs années (comme la formation de la rouille), voire plusieurs siècles (comme la formation du charbon ou du pétrole). Certaines sont même tellement lentes que les réactifs de départ sont considérés comme stables, par exemple la transformation du diamant en carbone graphite.
Chemical specificityChemical specificity is the ability of binding site of a macromolecule (such as a protein) to bind specific ligands. The fewer ligands a protein can bind, the greater its specificity. Specificity describes the strength of binding between a given protein and ligand. This relationship can be described by a dissociation constant, which characterizes the balance between bound and unbound states for the protein-ligand system.
Inhibiteur compétitifupright=1.25|vignette| L'inhibiteur peut se lier directement au site actif de l'enzyme, à la place du substrat. redresse=1.25|vignette| L'inhibiteur peut bloquer la liaison du substrat au site actif depuis un autre site de liaison sur l'enzyme par inhibition allostérique. redresse=1.25|vignette| L'inhibiteur peut bloquer le site catalytique depuis un site allostérique distinct. Un inhibiteur compétitif est un inhibiteur enzymatique qui agit en se liant à un site actif libre d'une enzyme à la place d'un substrat, ce qui bloque la réaction normalement catalysée par l'enzyme.
Équation de Michaelis-MentenL’équation de Michaelis-Menten (ou de Michaelis-Menten-Henri) permet de décrire la cinétique d'une réaction catalysée par une enzyme agissant sur un substrat unique pour donner irréversiblement un produit. Elle relie la vitesse stationnaire initiale de la réaction à la concentration initiale en substrat et à des paramètres caractéristiques de l'enzyme.
Substrat enzymatiqueEn enzymologie, on désigne par substrat enzymatique toute molécule subissant une réaction chimique catalysée par une enzyme (ex : l'amidon est hydrolysé par l'amylase en glucose). Il peut s'agir de molécules complexes, de polymères, de molécules simples (ex. : catalase dismutant du peroxyde d'hydrogène). Par convention : Est appelée substrat la molécule ou famille de molécules subissant spécifiquement la catalyse enzymatique par fixation dans le site actif de l'enzyme (ex.
Enzymeredresse=1.5|vignette| Représentation d'une α-glucosidase () avec à sa droite le substrat au-dessus des produits de réaction . redresse=1.5|vignette|Diagramme d'une réaction catalysée montrant l'énergie E requise à différentes étapes suivant l'axe du temps t. Les substrats A et B en conditions normales requièrent une quantité d'énergie E1 pour atteindre l'état de transition A...B, à la suite duquel le produit de réaction AB peut se former. L'enzyme E crée un microenvironnement dans lequel A et B peuvent atteindre l'état de transition A.
Équation de la chaleurEn mathématiques et en physique théorique, l'équation de la chaleur est une équation aux dérivées partielles parabolique, pour décrire le phénomène physique de conduction thermique, introduite initialement en 1807 par Joseph Fourier, après des expériences sur la propagation de la chaleur, suivies par la modélisation de l'évolution de la température avec des séries trigonométriques, appelés depuis séries de Fourier et transformées de Fourier, permettant une grande amélioration à la modélisation mathématique
Rate equationIn chemistry, the rate law or rate equation for a chemical reaction is a mathematical equation that links the rate of forward reaction with the concentrations or pressures of the reactants and constant parameters (normally rate coefficients and partial reaction orders). For many reactions, the initial rate is given by a power law such as where [\mathrm{A}] and [\mathrm{B}] express the concentration of the species \mathrm{A} and \mathrm{B}, usually in moles per liter (molarity, M).
Reaction rateThe reaction rate or rate of reaction is the speed at which a chemical reaction takes place, defined as proportional to the increase in the concentration of a product per unit time and to the decrease in the concentration of a reactant per unit time. Reaction rates can vary dramatically. For example, the oxidative rusting of iron under Earth's atmosphere is a slow reaction that can take many years, but the combustion of cellulose in a fire is a reaction that takes place in fractions of a second.
Loi de TafelLa loi de Tafel en électrochimie relie la surtension entre les électrodes à la densité de courant. L'équation de Tafel fut tout d'abord une loi empirique, déterminée expérimentalement, et qui a fait l'objet, plus tardivement, d'une mise en contexte théorique. Cette loi doit son nom au chimiste suisse Julius Tafel (1862-1918). Elle s'applique à diverses applications de l'électrochimie : pile à combustible, électrolyseur ou galvanoplastie.
Steady state (biochemistry)In biochemistry, steady state refers to the maintenance of constant internal concentrations of molecules and ions in the cells and organs of living systems. Living organisms remain at a dynamic steady state where their internal composition at both cellular and gross levels are relatively constant, but different from equilibrium concentrations. A continuous flux of mass and energy results in the constant synthesis and breakdown of molecules via chemical reactions of biochemical pathways.
Approximation des états quasi stationnairesL'approximation des états quasi stationnaires (AEQS) est une hypothèse parfois prise en physique, en chimie et tout particulièrement en cinétique chimique, elle est alors également appelée le principe de Bodenstein. Soit X* un intermédiaire réactionnel (donc très réactif). Selon l'AEQS, sa vitesse de création est à peu près égale à sa vitesse de disparition car il est consommé par la réaction juste après sa création. En considérant que sa concentration reste tellement faible qu'elle est constante, la dérivée de sa concentration est nulle.
