Protéine chaperonUne protéine chaperon est une protéine dont la fonction est d'assister d'autres protéines dans leur maturation en évitant la formation d'agrégats via les domaines hydrophobes présents sur leur surface lors de leur repliement tridimensionnel. Beaucoup de protéines chaperons sont des protéines de choc thermique (Heat shock proteins - Hsp), c'est-à-dire des protéines exprimées en réponse à des variations de température ou d'autres types de stress cellulaire, tel que le stress oxydant.
Hsp90Hsp90 est une classe de protéines chaperonnes jouant en temps normal un rôle de protection du bon repliement tridimensionnel des protéines animales ou végétales, notamment en condition de chocs thermiques (HSP signifie heat shock protein, 90 désignant sa masse moléculaire). On soupçonne que sa déficience ou son inhibition lors de certaines situations de stress entrainerait une recrudescence de mutations non-mendéliennes ou épigénétiques lorsque des espèces traversent des conditions difficiles.
Protéine de choc thermiqueLes protéines de choc thermique (en anglais, heat shock protein ou HSP) sont une famille de protéines chaperons qui sont produites par les cellules en réponse à une exposition à des conditions de stress. Elles ont d'abord été décrites par Alfred Tissières en relation avec les chocs thermiques dans une étude qui prolongeait les observations de sur les chromosomes polytènes de glandes salivaires de mouche . Cependant, elles sont exprimées également lors d'autres types de stress cellulaires, dont l'exposition au froid, aux rayons UV et lors de la cicatrisation des plaies ou du remodelage tissulaire.
Protéineredresse=1.36|vignette|Représentation d'une protéine, ici deux sous-unités d'une molécule d'hémoglobine. On observe les représentées en couleur, ainsi que deux des quatre molécules d'hème, qui sont les groupes prosthétiques caractéristiques de cette protéine. redresse=1.36|vignette|Liaison peptidique –CO–NH– au sein d'un polypeptide. Le motif constitue le squelette de la protéine, tandis que les groupes liés aux sont les chaînes latérales des résidus d'acides aminés.
MarseilleMarseille (Marselha ou Marsiho en occitan) est la principale ville française du littoral méditerranéen de Provence (Sud-Est de la France), chef-lieu de la région Provence-Alpes-Côte d'Azur, préfecture du département des Bouches-du-Rhône. Plus ancienne ville de France avec Béziers, fondée vers 600 par des marins et des marchands grecs originaires de Phocée (aujourd'hui Foça en Turquie, près d'Izmir) sous le nom de , Marseille est depuis l'Antiquité un important port de commerce et de passage.
Aix-en-ProvenceAix-en-Provence (en provençal : Ais) est la capitale historique de la Provence. C'est aujourd'hui une commune française du Sud-Est de la France, dans le département des Bouches-du-Rhône, dont elle est sous-préfecture, en région Provence-Alpes-Côte d'Azur. Elle forme avec le pays d'Aix au sein de la Métropole Aix-Marseille Provence. Les habitants d'Aix s'appellent les Aixois en français (en provençal : lei sestian). Fondée en sous le nom d'Aquae Sextiae par la garnison romaine de Caius Sextius Calvinus, Aix devient par la suite la capitale du comté de Provence.
Nom de domaineUn nom de domaine (NDD en notation abrégée française ou DN pour Domain Name en anglais) est, dans le système de noms de domaine DNS, un identifiant de domaine internet. Un domaine est un ensemble d'ordinateurs reliés à Internet et possédant une caractéristique commune. Par exemple, un domaine tel que .fr est l'ensemble des ordinateurs hébergeant des activités pour des personnes ou des organisations qui se sont enregistrées auprès de l'Association française pour le nommage Internet en coopération (AFNIC) qui est le registre responsable du domaine de premier niveau .
Domaine de premier niveauUn domaine de premier niveau ou un domaine de tête (top-level domain, ou TLD), aussi appelé une extension, est, dans le système de noms de domaine internet, un sous-domaine de la racine. Dans un nom de domaine, le domaine de premier niveau est généralement le dernier élément du nom de domaine (exemple : dans , le domaine de premier niveau est ). vignette|Exemples de domaines de premier niveau. Le dernier point est optionnel. À l'origine, il indiquait la fin du nom de domaine. Par simplicité, l'usage courant est de ne plus l'indiquer.
BactérieLe terme bactérie est un nom vernaculaire qui désigne certains organismes vivants microscopiques et procaryotes présents dans tous les milieux. Le plus souvent unicellulaires, elles sont parfois pluricellulaires (généralement filamenteuses), la plupart des espèces bactériennes ne vivant pas individuellement en suspension, mais en communautés complexes adhérant à des surfaces au sein d'un gel muqueux (biofilm). vignette|200px|Coques à gauche, Spirillum au centre, bacille à droite.
Interaction protéine-protéinethumb|upright=1.2|L'inhibiteur de la ribonucléase en forme de fer à cheval (en représentation « fil de fer ») forme une interaction protéine–protéine avec la protéine de la ribonucléase. Les contacts entre les deux protéines sont représentés sous forme de taches colorées. Une Interaction protéine–protéine apparait lorsque deux ou plusieurs protéines se lient entre elles, le plus souvent pour mener à bien leur fonction biologique.
TempératureLa température est une grandeur physique mesurée à l’aide d’un thermomètre et étudiée en thermométrie. Dans la vie courante, elle est reliée aux sensations de froid et de chaud, provenant du transfert thermique entre le corps humain et son environnement. En physique, elle se définit de plusieurs manières : comme fonction croissante du degré d’agitation thermique des particules (en théorie cinétique des gaz), par l’équilibre des transferts thermiques entre plusieurs systèmes ou à partir de l’entropie (en thermodynamique et en physique statistique).
Repliement des protéinesthumb|right|300px|Repliement des protéines Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel. Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure).
Respiration anaérobieLa respiration anaérobie est un mécanisme dans lequel des électrons passent sur une chaîne de transporteurs dont l'accepteur final est une substance minérale autre que le dioxygène, contrairement à une respiration aérobie où l'accepteur final est du dioxygène. Certaines bactéries sont capables, en anaérobiose, de réduire les nitrates en nitrites puis, suivant les cas (par exemple Pseudomonas) en diazote (avec l'enzyme nitrate ). Cette chaîne respiratoire est plus courte que la chaîne respiratoire classique en aérobiose.
Facultative anaerobic organismA facultative anaerobic organism is an organism that makes ATP by aerobic respiration if oxygen is present, but is capable of switching to fermentation if oxygen is absent. Some examples of facultatively anaerobic bacteria are Staphylococcus spp., Escherichia coli, Salmonella, Listeria spp., Shewanella oneidensis and Yersinia pestis. Certain eukaryotes are also facultative anaerobes, including fungi such as Saccharomyces cerevisiae and many aquatic invertebrates such as nereid polychaetes.
Plasmidevignette|Schéma représentant une bactérie contenant des plasmides. En microbiologie et en biologie moléculaire, un plasmide est une molécule d'ADN distincte de l'ADN chromosomique, capable de réplication autonome et non essentielle à la survie de la cellule. Les plasmides sont bicaténaires (constitués de deux brins complémentaires) et généralement circulaires. On les trouve presque exclusivement dans les bactéries et parfois dans d'autres micro-organismes comme le plasmide 2Mu que l'on trouve dans la levure Saccharomyces cerevisiae (levure de boulangerie), un eucaryote unicellulaire.
Adénosine triphosphateL’adénosine triphosphate, ou ATP, est un nucléotide formé à partir d'un nucléoside associé à un triphosphate. Dans la biochimie de tous les êtres vivants connus, l'ATP fournit l'énergie nécessaire aux réactions chimiques du métabolisme, à la locomotion, à la division cellulaire, ou encore au transport actif d'espèces chimiques à travers les membranes biologiques. Afin de libérer cette énergie, la molécule d'ATP est clivée, par hydrolyse, en adénosine diphosphate (ADP) et en phosphate, réaction qui s'accompagne d'une variation d'enthalpie libre standard ΔrG°' de .
ARN polymérase IIredresse=1.5|vignette|Représentation d'une ARN poylmérase II de Saccharomyces cerevisiae. L'ARN polymérase II (RNAP II ou Pol II) est une nucléotidyltransférase présente dans les cellules des eucaryotes. C'est l'une des ARN polymérases de ces organismes, avec l'ARN polymérase I, l'ARN polymérase III et l'ARN polymérase IV. Elle réalise la transcription de l'ADN pour produire l'ARN prémessager et l'essentiel des petits ARN nucléaires et des micro-ARN.
.comDomaine de premier niveau (TLD) du système de noms de domaines Internet, le nom de domaine .com correspond à l’abréviation de « commercial ». Il s’appliquait à l’origine aux domaines enregistrés par des entités commerciales. Cette distinction a par la suite disparu lorsque l’enregistrement des domaines .com, .org et .net a été ouvert à tous, sans restrictions. .com est également le domaine national de premier niveau réservé aux États-Unis.
Domaine protéiqueredresse=1.15|vignette|Exemples de structures de protéines organisées en domaines distincts. Le domaine de couleur brique, appelé domaine PH, est commun aux deux protéines,. Sa fonction est de fixer le phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate (PIP3) Un domaine protéique est une partie d'une protéine capable d'adopter une structure de manière autonome ou partiellement autonome du reste de la molécule. C'est un élément modulaire de la structure des protéines qui peuvent ainsi être composées de l'assemblage de plusieurs de ces domaines.
Acide aminé essentielvignette|Formule de la L-Lysine, un acide aminé dont la présence est cruciale en alimentation humaine. Un acide aminé essentiel, ou acide aminé indispensable (en anglais : IAA), est un acide aminé qui ne peut être synthétisé de novo par l'organisme ou qui est synthétisé à une vitesse insuffisante, et doit donc être apporté par l'alimentation, condition nécessaire au bon fonctionnement de l'organisme. Chez l'humain, neuf acides aminés sont considérés comme essentiels : le tryptophane, la lysine, la méthionine, la phénylalanine, la thréonine, la valine, la leucine, l'isoleucine et l'histidine.
