Repliement des protéinesthumb|right|300px|Repliement des protéines Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel. Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure).
Domaine protéiqueredresse=1.15|vignette|Exemples de structures de protéines organisées en domaines distincts. Le domaine de couleur brique, appelé domaine PH, est commun aux deux protéines,. Sa fonction est de fixer le phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate (PIP3) Un domaine protéique est une partie d'une protéine capable d'adopter une structure de manière autonome ou partiellement autonome du reste de la molécule. C'est un élément modulaire de la structure des protéines qui peuvent ainsi être composées de l'assemblage de plusieurs de ces domaines.
Protéine chaperonUne protéine chaperon est une protéine dont la fonction est d'assister d'autres protéines dans leur maturation en évitant la formation d'agrégats via les domaines hydrophobes présents sur leur surface lors de leur repliement tridimensionnel. Beaucoup de protéines chaperons sont des protéines de choc thermique (Heat shock proteins - Hsp), c'est-à-dire des protéines exprimées en réponse à des variations de température ou d'autres types de stress cellulaire, tel que le stress oxydant.
Prédiction de la structure des protéinesLa prédiction de la structure des protéines est l'inférence de la structure tridimensionnelle des protéines à partir de leur séquences d'acides aminés, c'est-à-dire la prédiction de leur pliage et de leur structures secondaire et tertiaire à partir de leur structure primaire. La prédiction de la structure est fondamentalement différente du problème inverse de la conception des protéines. Elle est l'un des objectifs les plus importants poursuivis par la bioinformatique et la chimie théorique.
Biosynthèse des protéinesvignette|Traduction de l'ARN messager en protéine par un ribosome. vignette|Structure générale d'un ARN de transfert. L'anticodon est en rouge. vignette|Appariement de l'anticodon d'ARNt d'alanine sur son codon d'ARNm. La biosynthèse des protéines est l'ensemble des processus biochimiques permettant aux cellules de produire leurs protéines à partir de leurs gènes afin de compenser les pertes en protéines par sécrétion ou par dégradation.
Structure des protéinesLa structure des protéines est la composition en acides aminés et la conformation en trois dimensions des protéines. Elle décrit la position relative des différents atomes qui composent une protéine donnée. Les protéines sont des macromolécules de la cellule, dont elles constituent la « boîte à outils », lui permettant de digérer sa nourriture, produire son énergie, de fabriquer ses constituants, de se déplacer, etc. Elles se composent d'un enchaînement linéaire d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.
Mutation génétiquethumb|Un exemple de mutation homéotique : une drosophile Antennapedia Une est une modification rare, accidentelle ou provoquée, de l'information génétique (séquence d’ADN ou d’ARN) dans le génome. Selon la partie du génome touchée, les conséquences d'une mutation peuvent varier. Une mutation est dite héréditaire si la séquence génétique mutée est transmise à la génération suivante (voir mutations germinales). Elle est l’un des éléments de la biodiversité et l’un des nombreux facteurs pouvant éventuellement participer dans l'évolution de l'espèce.
Protéineredresse=1.36|vignette|Représentation d'une protéine, ici deux sous-unités d'une molécule d'hémoglobine. On observe les représentées en couleur, ainsi que deux des quatre molécules d'hème, qui sont les groupes prosthétiques caractéristiques de cette protéine. redresse=1.36|vignette|Liaison peptidique –CO–NH– au sein d'un polypeptide. Le motif constitue le squelette de la protéine, tandis que les groupes liés aux sont les chaînes latérales des résidus d'acides aminés.
Mutation ponctuelle500px|aucun|droite Une mutation ponctuelle est un changement de la structure du gène, affectant un à plusieurs nucléotides (entre un et dix). Il existe quatre types de mutations ponctuelles : mutation par substitution : remplacement d’un (ou plusieurs) nucléotides par un autre (ou plusieurs autres) ; mutation par insertion : ajout d’un ou plusieurs nucléotides ; mutation par délétion : perte d'un ou plusieurs nucléotides.
Protein fold classIn molecular biology, protein fold classes are broad categories of protein tertiary structure topology. They describe groups of proteins that share similar amino acid and secondary structure proportions. Each class contains multiple, independent protein superfamilies (i.e. are not necessarily evolutionarily related to one another). Four large classes of protein that are generally agreed upon by the two main structure classification databases (SCOP and CATH).
Structure tertiaireEn biochimie, la structure tertiaire ou tridimensionnelle est le repliement dans l'espace d'une chaîne polypeptidique. Ce repliement donne sa fonctionnalité à la protéine, notamment par la formation du site actif des enzymes. . La structure tertiaire correspond au degré d'organisation supérieur aux hélices α ou aux feuillets β. Ces protéines possèdent des structures secondaires associées le long de la chaîne polypeptidique. Le repliement et la stabilisation de protéines à structure tertiaire dépend de plusieurs types de liaisons faibles qui stabilisent l'édifice moléculaire.
État natif (biochimie)vignette|Cys and Arg active site of ubiquitin activating enzyme. En biochimie, l'état natif d'une protéine est sa forme fonctionnelle ou opérative. Toutes les molécules de protéines sont des chaines linéaires d'acides aminés, mais c'est au moyen de leurs formes tridimensionnelles qu'elles sont capables de jouer leurs rôles biologiques. Les modifications de formes des protéines sont les causes primaires de maladies neurodégénératives, y compris celles causées par les prions ou encore l'amylose.
Frameshift mutationA frameshift mutation (also called a framing error or a reading frame shift) is a genetic mutation caused by indels (insertions or deletions) of a number of nucleotides in a DNA sequence that is not divisible by three. Due to the triplet nature of gene expression by codons, the insertion or deletion can change the reading frame (the grouping of the codons), resulting in a completely different translation from the original. The earlier in the sequence the deletion or insertion occurs, the more altered the protein.
Mutation non-sensIn genetics, a nonsense mutation is a point mutation in a sequence of DNA that results in a premature stop codon, or a nonsense codon in the transcribed mRNA, and in leading to a truncated, incomplete, and nonfunctional protein product. Nonsense mutation is not always harmful, the functional effect of a nonsense mutation depends on many aspects, such as the location of the stop codon within the coding DNA. For example, the effect of a nonsense mutation depends on the proximity of the nonsense mutation to the original stop codon, and the degree to which functional subdomains of the protein are affected.
Changement conformationnelvignette|Exemple de changement conformationnel En biochimie, un changement conformationnel est la transition entre deux géométries moléculaires, souvent induite par des facteurs environnementaux. Une macromolécule est le plus souvent flexible et dynamique, chaque configuration tridimensionnelle possible définissant une conformation. La forme d'une macromolécule peut se modifier en réponse à un changement dans les paramètres environnementaux tels que la température, le pH (acidité, basicité), le champ électrique, la salinité, la lumière (sur les chromophores), la phosphorylation ou la liaison d'un ligand.
MutationnismeLe Mutationnisme est une théorie de biologie évolutive, qui existait avant les travaux de Charles Darwin, et survit pendant plusieurs décennies comme alternative à sa théorie de l'évolution, dans une phase de l'histoire de la biologie connue sous le nom d'éclipse du darwinisme. Le mutationnisme prévoit que l'évolution n'est pas continue, elle se fait par sauts importants, qui peuvent, en une seule génération, donner naissance à de nouveaux traits ou même à de nouvelles espèces.
Protéines intrinsèquement désordonnéesLes protéines intrinsèquement désordonnées ou intrinsèquement non structurées sont des protéines qui manquent de structure tridimensionnelle stable, ce qui leur confère une forte plasticité qui est à l'origine de leur importance dans les phénomènes biologiques. Une protéine peut être totalement désordonnée, mais le cas le plus courant est celui où seulement une partie de la molécule, plus ou moins longue, est désordonnée (exemple : ).
Architecture du paysageL’architecture du paysage ou paysage — et non « paysagisme », terme qui constitue un abus de langage — consiste en l’art de la compréhension et du design de paysages dans leur immense diversité. L'architecture du paysage inclut notamment la conception d'espaces paysagers tels que l'aménagement de l'espace public, de parcs et d'espaces de récréation et le design urbain. Elle inclut également des interventions en faveur de la restauration environnementale, la planification de territoires aux différentes échelles et la préservation de paysages historiques et identitaires.
Taux de mutationEn génétique le taux de mutation désigne la quantité de changement de l'information génétique au cours du temps. réplication de l'ADN, le complexe d'enzymes chargé de sa copie, l'ADN polymérase, laisse passer un certain nombre d'erreurs. À une grande échelle de temps, l'information génétique évolue en fonction de ces changements. Notamment, l'information codant l'ADN polymérase elle-même évolue en conséquence, ce qui rend ce taux de mutation variable entre les espèces et sur plusieurs centaines de milliers d'années.
Protéine membranaireLes protéines membranaires constituent l'une des trois principales classes de protéines à côté des protéines fibreuses et des protéines globulaires. Suivant le type de cellule et d'organite cellulaire, une membrane peut contenir des centaines de protéines différentes. Chaque protéine membranaire possède une orientation définie par rapport au cytoplasme : c'est pourquoi les propriétés des faces de la membrane sont très différentes. On parle de l’asymétrie de la membrane.
