Protéine C réactive

La protéine C réactive (abrégée CRP, de l'anglais C-reactive protein) est une protéine de phase aiguë synthétisée principalement par le foie mais aussi par le tissu adipeux. Elle joue un rôle important dans les réactions inflammatoires, et sert de marqueur biologique à celles-ci. La protéine C réactive a été isolée par et Francis en 1930 à Rockefeller University, dans le sérum de patients présentant une inflammation aiguë. Cette protéine réagissait au polysaccharide C du pneumocoque. La CRP est une protéine constituée de cinq sous-unités comportant chacune 206 acides aminés. Elle fait partie de la famille des pentraxines. Elle joue un rôle dans le système immunitaire, pouvant se fixer sur les immunoglobulines G et pouvant activer le système du complément. Sa demi-vie est de 18 h et sa localisation essentiellement dans le sérum sanguin. La CRP est un marqueur précoce, sensible et spécifique de la réaction inflammatoire, et proportionnel à son intensité. Elle apparaît dans les six heures suivant l'inflammation aiguë. Son taux augmente et est maximal après deux jours. Il peut baisser en moins de 6 heures après éradication de la source d'inflammation. En présence de calcium, la CRP se lie spécifiquement aux résidus phosphocholine. On trouve la phosphocholine dans les polysaccharides microbiens. Sa forme monomérique, par dissociation du pentamère par les plaquettes sanguines à l'aide du lysophosphatidylcholine (après activation par la phospholipase A2) et des liposomes, se dépose dans les plaques d'athérome et aurait un effet pro-inflammatoire. La CRP active par ce biais la voie classique du complément en l'absence d'anticorps, et opsonise les ligands, en vue de leur phagocytose. La phosphocholine étant également présente dans le PAF (facteur d'activation plaquettaire) et les polynucléaires, la CRP atténue la voie de la coagulation et l'activation des cellules inflammatoires. Le gène responsable de sa synthèse est situé sur le chromosome 1 humain (long bras proximal).