Luciférase

Les luciférases sont les enzymes clés de la réaction de bioluminescence. La luciférase la plus connue est celle de Photinus pyralis, soit une luciole de la famille des Lampyridae. Cette enzyme est classée comme une mono-oxygénase ATP-dépendante. C’est une enzyme bifonctionnelle puisqu’elle catalyse les réactions de deux voies métaboliques distinctes, soit la voie de bioluminescence et la voie de synthèse de l’acyl-CoA. Le terme Luciférase est dû à Raphaël Dubois, pionnier de l'étude des principes chimiques de la bioluminescence. La luciférase catalyse la réaction de bioluminescence en oxydant la luciférine en oxyluciférine en présence d’oxygène, d’ATP et de Mg2+. Ceci provoque alors l'émission d'un photon dont la lumière résultante est jaune-vert. Lors de cette réaction, l'ATP est hydrolysée en AMP. De plus, il est crucial que le substrat ait la bonne chiralité : D(-)-Luciférine pour que la réaction ait lieu. Eq. 1. Luciférase + D-luciférine + ATP Luciférase: D-Luciférine-AMP + PPi Eq. 2. Luciférase: D-Luciférine-AMP + O2 à Luciférase: Oxyluciférine*+ AMP +CO2 Eq. 3. Luciférase: Oxyluciférine* à Luciférase: Oxyluciférine + hv Cette enzyme possède aussi une fonction autre que la réaction de bioluminescence. En effet, lorsque la chiralité du substrat est inversée et que la réaction implique la L(+)-Luciférine, la luciféryl-CoA est formée. Les cofacteurs essentiels à cette réaction sont l’ATP, le Mg2+ et le coenzyme A. Il est à noter que les réactions sont inhibées en présence de leur énantiomère. Ainsi, [mcr1] la L(+)-Luciférine inhibe la réaction de bioluminescence alors que la D(-)-Luciférine inhibe la voie de synthèse de l’acyl-CoA. En 1987, le gène codant cette enzyme a été cloné et les séquences de nucléotides d’ADNc et d’ADN génomique ont été déterminées. Cette séquence contient 550 résidus d’acides aminés composant une seule chaine de polypeptides. Au niveau de la région C-terminus de la séquence se trouve un signal de localisation au peroxysome –Ser-Lys-Leu (-SKL). Le poids moléculaire moyen serait de 60,745 et le pI moyen de 6,42.