Intégrine

Les intégrines sont des récepteurs d'adhésion cellulaire, c'est-à-dire des protéines transmembranaires dont l'une des extrémités interagit en général avec des protéines de la matrice extracellulaire situées à l'extérieur de la cellule (quelques intégrines peuvent interagir avec des protéines transmembranaires de cellules voisines), l'autre extrémité interagissant avec des constituants intracellulaires, notamment des molécules de signalisation contrôlant la migration, la survie, la prolifération et la différenciation. Les intégrines sont constituées d'une sous-unité alpha et d'une sous-unité bêta. La plupart d'entre elles se lient aux molécules de la matrice extracellulaire (par leur région extracellulaire) et aux microfilaments d'actine via un certain nombre de protéines de liaison qui s'associent à leur région intracellulaire. Il existe des exceptions comme le dimère α6β4 qui est relié à des filaments intermédiaires et constitue les hémi-desmosomes au sein des épithéliums. Certaines intégrines jouent aussi un rôle dans l'adhésion cellule-cellule (par exemple les intégrines médiant l'adhésion des cellules du système immunitaire aux cellules endothéliales avant leur sortie des vaisseaux sanguins sur le site d'une inflammation). Les intégrines jouent un rôle très important dans la migration, la différenciation et la survie des cellules. Les intégrines sont des hétérodimères, c'est-à-dire qu'elles sont constituées de deux sous-unités différentes : la chaîne α qui fixe des cations divalents et la chaîne β qui possède un domaine riche en cystéine. On peut différencier trois domaines : l'un extracellulaire (extrémité N-terminale), l'un transmembranaire et le dernier intracellulaire (en C-terminal). On a découvert actuellement 18 sous-unités α et 8 sous-unités β différentes, il en existe d'autres types, et leur combinaison détermine la spécificité de l'intégrine au ligand. À ce jour, on dénombre 24 couples (dimères) αβ fonctionnels.